MUSCLE SKELETAL
МЫШЦЫ СКЕЛЕТНЫЕ

Скелетные мышцы составляют 40% от массы тела и являются эффективным преобразователем электрической энергии (нервного импульса) посредством химической энергии (разщеплением АТФ) в механическую энергию. Они поддерживают дыхание, движение и химический гомеостах.	Структура и Функция (Helliwell, 1999a) Эмбриологическое развитие скелетных мышц. Клетки-предшественники в дермамиотоме сомитов пролиферируют и мигрируют прежде чем слиться в массу клеток, дающей скелетную мышцу. Мышечно-специфические гены затем активируются и клетки распознаются как миобласты. Во время трансформации миобластов в более зрелые мышечные волокна мышце-специфические гены продуцируют последовательно миогенные детерминирующие факторы - белки, которые связываются и активируют регуляторные области (промоторные и энхансерные последовательности) широкого круга генов, которые кодируют специфические структурыне и функциональные белки. Миобласты моноядерные клетки, которые сливаются формируя многоядерные мышечные трубки, цилиндрические клетки, которые присоединяются своими концами к развивающимся сухожилиям. 1. Диаграмма пролиферации миобластов, их слияния в первичные мышечные трубки, которые в свою очередь формируют ниши, в которых образуются вторичные мышечные трубки В мышечных трубках сборка саркомеров из контрактильных белков в миофибрилы начинается на периферии волокна и прогрессирует внутрь. Новые миофибриллы добавляются постоянно и волокна растут в длину путем добавления новых саркомеров. На 6-й неделе развития аксиальные мышцы (erector spinae) формируются из предшественников, которые мигрируют в центральную часть сомита. Вторая группа клеток мигрирует латерально для образования мышц туловища, поясов конечностей и конечностей. В течение 7-9 недели миобласты продолжают мигрировать, делиться и сливаться для образования первичных мышечных трубок. Большинство миобластов собирается вблизи центральных частей первичных мышечных трубок и сливаются друг с другом, формируя вторичные мышечные трубки, которые отдельны от первичных мышечных трубок, но ориентированы ими. На 10-й неделе мышечные группы хорошо видны, контрактильные белки синтезированы и нейромышечные соединения установлены между аксонами и мышечными волокнами. Влияние нервов обусловливает изменения биохимического типа миозина в волокнах (от "эмбрионального" к "фетальному" типу) и контрактильной активности, что сопровождается миграцией ядер из центра мышечных трубок на периферию развивающихся мышечных волокон (рис.2А). 2. Развивающиеся мышцы плода 12 недель. А.Окрашивание гематоксилином и эозином показывает мышечные трубки с цепями центрально расположенных ядер. В. Иммуногистохимическое мечение по дистрофину выявляет некоторые остаточные цитоплазматические белки и выявляет строгую локализацию белка на периферии волокна. Ув. х 400 На этой стадии мышечные волокна группируются в fascicles, которые затем собираются в мышцы. На 14-й неделе первичные мышечные трубки предоминируют, но к 20-й неделе вторичные мышечные трубки соcтавляют большинство. На этой стадии могут развиваться четвертичные и более высокго порядка мышечные трубки, особенно в больших мышцах. Сателитные клетки В позднем плодном периоде формируется другая популяция миобластов для образования сателитных клеток. Это моноядерные клетки располагаются вне плазменных мембран, но внутри базальных мембран зрелых мышечных волокон.(рис.3). 3. Электронная микрофотография, показывающая структуры на краю зрелого мышечного волокна. Сателлитная клетка четко демаркирована и содержит мало органелл. Сарколеммное ядро волокна расположено между контрактильным саркомером и плазменно, а также базальной мембраной. Нити коллагана присутствуют в эндомизиальной ткани между волокнами (). Ув. х 3900 Сателитные клетки обычно поддерживаются в молчащем состоянии путем контакта с плазмалеммой благодаря электрической активности и/или продукции ростовых ингибирующих факторов. Сателитные клетки являются стволовыми клетками мышц, являются источником новых ядер во время постнатального роста мышц и для регенерации мышц после их повреждения. Сателитные клетки могут быть активированы факторами роста, протеазами или другими веществами, высвобождаемыми некротическими клетками или во время гипертрофии. Микроскопическая структура зрелых мышечных волокон Основой функциональной единицей скелетной мышцы является мышечное волокно. Эта цилиндрическая структура может иметь несколько см в длину и иметь диаметр от 10 до 100 микроМ. На продольном срезе ядра располагаются по краям волокна, цитоплазма занята сократительными филаментами, ранжированными регулярным способом и дающими поперечную исчерченность (рис.4). 4. Продольный срез зрелого мышечного волокна, показывающий поперечную исчерченность для (А) миозиновых молекул (темное окрашивание миозиновой АТФазы) и (В) для десмина (иммунохимическое мечение). Окрашенные гаматоксилином ядра видны на краю волокна, окрашенного на десмин. Ув. х 1200 На поперечных срезах волокна полигональны, что обусловлено окружающей соединительной тканью, которая связывает соедние волокна вместе. Между волокнами анастомозирующая сеть капиляров (рис.5) 5. Поперечные срезы взрослого зрелого мышечного волокна. (А) Окраска гематоксилином и эозином показывает полигональные волокна с периферическими ядрами. Капиляры присутствуют как в эндомизиальной ткани, так и в небольших палевых структурах в углах между волокнами (стрелки). (В) Окрашивание на NADH-TR ферментную активность выявляет вариабельность в количестве окислительных ферментов в разных волокнах. Этот фермент располагается в митохондриях и в эндоплазматическом ретиркулеме. Ув. х 400 Два типа ядер присутствуют внутри базальной мембраны волокна, ядрасателитных клеток и сарколемные ядра, которые контролируют функцию волокон, генерируя мРНК для синтеза белка. Механика сокращения мышечного волокна организована в виде продольно ориентированных миофибрилл примерно 1 микроМ в диаметре, каждая из которых подразделена с помощью плотных Z-дисков на саркомеры (рис.6). 6. Электронно-микроскопический вид саркомера, обнаруживающего темные Z-диски между которыми располагаются толстые и тонкие филаменты. Также видны митохондрии и поперечные трубочки. Темные частицы являются гранулами гликогена. Ув. х 15500 В отдыхающей мышце расстояние между соседними Z-дисками примерно 2.2 микроМ. Z-диски являются точками прикрепления актиновых филамент, которые перекрываются в этой области. Саркомеры состоят из толстых миозиновых филамент, которые перекрываются с тонкими, актиновыми филаментами (рис.7). 7. Диаграмма, представляющая взаимоотношения между филаментными белками саркомеров ( актина, миозина, и титина), Z-дисков, которые связаны посредством десмина субсарколемной филаментозной сетью ( дистрофин и другие белки). Субсарколемные белки связаны посредством гликопротеиновых комплексов с базальными мембранами. Актиновые филаменты прикрепленны непосредственно к Z-диску, а третья серия филамент, состоящая из титина, идет вдоль саркомеров между Z-диском и центральной частью миозиновых филамент. Титин поддерживает аксиальную непрерывность толстых и тонких филамент и обеспечивает эластичные свойства и остаточное напряжение (resting tension) мышц. Цитоскелет Помимо контрактильных филамент имеется сложная сеть филаментозных белков, которые формируют цитоскелет вокруг миофибрил и под сарколеммой. Десмин Этот основной цитоскелетный белок скелетных мышц локлизован в манжетках вокруг миофибрил на уровне Z-дисков, он образует поперечные и продолные связки (рис.4В) между соседними (наружными) миофибрилами (Z-диском) и сарколеммой и поддерживает согласное расположение соседних миофибрил. Десмин является первым специфическим структурным белком, синтезируемым во время дифференцировки скелетных мышц. Десмин связан на периферии волокна со сложной сетью белков, которые стабилизируют сарколемму и передают силу от контрактильного аппарата базальной мембране и эндомизиальной ткани (рис.7). Эти белки включают дистрофин и "rib-like", филаментозные диски, которые окружаюти каждое мышечное волокно. Дистрофин & Дистрофин является продуктом гена, который аномален при дистрофии Дюшена и Бекера. В мышцах плода человека дистрофии первоначально присутствует в цитоплазме, но с 10-й недели развития он постепенно формирует решетку под сарколеммой. Он концентриуется на мышечно-сухожильных соединениях (рис.8), где он необходим для тонких взаимодействий между филаментами и мембраной. 8. Схематическое представление молекулярных взаимодействий, вовлекающих дистрофин, ассоциированные с дистрофином гликопротеины (дистрогликаны, саркогликаны и синтрофины) и ламинин в базальной мембране. Аномалии этих белков могут приводить к мышечным дистрофиям. Транскрипты частей этого гена обнаруживаются в Шванновских клетках и других тканях, где их функция неизвестна, но дисфункция определет некотрые нейрологические нарушеня у пациентов с дистрофией Дюшена. Дистрофии имеет палочковидную форму с утолщениями на N- и С-концах. N-конец имеет актин-связывающий домен и соединяется посредством винкулина и альфа-актинина и димера интегриновых молекул с внеклеточным матриксом. Область вблизи С-конца дистрофииа связывается с 43 кДа гликопротеином (бета -дистрогликаном), который сцеплен с 156 кДа ламинин-связывающим гликопротеином (альфа-дистрогликаном. бета-дистрогликан ассоциирует также с трансмембранным комплексом гликопротеинов, обозначенных альфа, бета, гамма и дельта саркогликанами. С-терминальный дистрофин связывается с кластером внутриклеточных, ассоцированных с мембоанами, молекул, известных как синтрофины (syntrophins). Функция ассоциированных с дистрофином белков неизвестна, дефтцит саркогликанов связан с нечастой формой мышечной дистрофии. Утропин ; Utrophin aутосомный гомолог дистрофинового гена присутствует на хромосоме 6. Белок утропин в 395 кД экспрессируется в сосудистых гладкомышечных клетках и эндотелии капиляров большинства тканей. В нормальных скелетных мышцах утропин экспрессируется только в нейромышечных соединениях. 9. В нормальной мышце уротропин присутствует в нервах (верх), в нейромышечных соединениях (стрелка) и в капиллярах между волокнами. Мышечные волокна в норме не экспрессируют уротропин в сарколемме. Ув. х 600. Повышенная экспрессия уротропина возникает во время регенерации и при дистрофии мышц Коллагенозная сеть мышц Базальная мембрана, окружающая каждое мышечное волокно, синтезируется с помощью мышечного волокна, эндомизиальных фибробластов и возможно эндотелиальных клеток. Она состоит из сети коллагена типа IV, которая связана с другими белками. Силы, развиваемые мышцами передаются костям посредством коллагенозных структур суходилий, апоневрозов и фасций. Отдельное мышечное волокно окружается эндомизиальными (endomysial) коллагеновыми волокнами, которые сливаются с более толстыми коллагеновыми пучками, котрые образуют перимизий (perimysium), окружающий фасцикли (fascicles) волокон. Рис. 10.* Схематическое изображение взаимоотношений между группами мышечных волокон, которые формируют фасцикли, окруженные перимизиумом. Перимизиум сливается с эпимизиумом, который является частью фасциального покрытия мышцы. Fig. 10 Diagrammatic representation of the relationships surrounded by perimysium. The perimysium merges with the epimysium that is part of the enveloping fascial covering of a muscle Крупные сосуды, нервы и мышечные веретена расположены в перимизии. Перимизий в свою очередь сливается с эпимизием (epimysium), который является частью фасциальной ткани, окуржающей целую мышцу и группу мышц. Эпимизий состоит в основном из коллагена типа I, перимизий из коллагена типа 1 и 3, тогда как эндомизий содержит коллагены типа 3, 4 и 5. Коллаген типа 4 и 5 ассоциирован с базальными мембранами мышечных волокон. В мышечно-сухожильных соединениях мышечные волокна имеют конволютирующие поверхности, которые вместе с коллагеновой тканью сухожилий апоневрозов или фасций взаимно проникают друг в друга. Коллагеновые структуры мышц важны для обеспечения их пассивных эластических свойств, те.е. резистентности к пассивному растяжеию и восстановлению инициальной длины во время циклических контракций, а также влияют на быстроту, с которой мышечное напряжение передается соседним структурам. Продукция энергии в скелетных мышцах Непосредственны источником энергии для сокращения является расщепление АТФ. Накопления АТФ невелики, поэтому он быстро ресинтезируется в результате оксидативного фосфорилирования, гликолиза или креатинин-киназной реакции, в которой фосфокреатинин превращается в АТФ. Мышцы могут использовать гликоген, жиры или белки в качестве источника энергии, однако во время отдыха большая часть АТФ генерируется из жирных кислот. Во время интенсивного, максимальных упражнений, запасы гликогена вскрываются с помощью анаэробного гликолиза, тогда как при упражнениях низкой интенсивности используется смесь жирных кислот и гликоген. При исчерпании запасов гликогена при длительных усилиях в течение нескольких часов окисление липидо остается основным источником энергии. Fig. 11 Simplified representation of the main metabolic pathways of energy generation in skeletal muscle fibers. Glycogen and fatty acids are metabolized to produce NADH and reduced flavoproteins that are converted by the protein complexes of the respiratory chain into energy that is stored as adenosine triphosphate (ATP) На рис. 11 суммированы взаимоотношения между использованием гликогена и глюкозы с помощью гликолиза и использование жирных кислот с помощью бета-окисления и перемещений протонов и электронов через цикл лимонной кислоты и сложную дыхательную цепь к продукции АТФ. Митохондрии Митохондрии являются основным местом продукции энергии с помощью оксидативного фосфорилирования в мышцах. Митохондии располагаются между миофибриллами и под сарколеммой и могут перемещаться при необходимости в волокне. Остатки "бактериальной" ДНК сохраняются в митохондриях, где она кодирует 13 белков, некоторые из которых важны для оксидативного фосфорилирования. Митохондриальная ДНК самореплицируется и происходит из яйца ( следовательно, болезни с е мутациями передаются матерями). Большинство митохондриальных белков однако кодируется ядерной ДНК.

Клетки-предшественники в дермамиотоме сомитов пролиферируют и мигрируют прежде чем слиться в массу клеток, дающей скелетную мышцу. Мышечно-специфические гены затем активируются и клетки распознаются как миобласты. Во время трансформации миобластов в более зрелые мышечные волокна мышце-специфические гены продуцируют последовательно миогенные детерминирующие факторы - белки, которые связываются и активируют регуляторные области (промоторные и энхансерные последовательности) широкого круга генов, которые кодируют специфические структурыне и функциональные белки.
Миобласты моноядерные клетки, которые сливаются формируя многоядерные мышечные трубки, цилиндрические клетки, которые присоединяются своими концами к развивающимся сухожилиям.

1. Диаграмма пролиферации миобластов, их слияния в первичные мышечные трубки, которые в свою очередь формируют ниши, в которых образуются вторичные мышечные трубки

В мышечных трубках сборка саркомеров из контрактильных белков в миофибрилы начинается на периферии волокна и прогрессирует внутрь. Новые миофибриллы добавляются постоянно и волокна растут в длину путем добавления новых саркомеров.

На 6-й неделе развития аксиальные мышцы (erector spinae) формируются из предшественников, которые мигрируют в центральную часть сомита. Вторая группа клеток мигрирует латерально для образования мышц туловища, поясов конечностей и конечностей. В течение 7-9 недели миобласты продолжают мигрировать, делиться и сливаться для образования первичных мышечных трубок. Большинство миобластов собирается вблизи центральных частей первичных мышечных трубок и сливаются друг с другом, формируя вторичные мышечные трубки, которые отдельны от первичных мышечных трубок, но ориентированы ими.

На 10-й неделе мышечные группы хорошо видны, контрактильные белки синтезированы и нейромышечные соединения установлены между аксонами и мышечными волокнами. Влияние нервов обусловливает изменения биохимического типа миозина в волокнах (от "эмбрионального" к "фетальному" типу) и контрактильной активности, что сопровождается миграцией ядер из центра мышечных трубок на периферию развивающихся мышечных волокон (рис.2А).

2. Развивающиеся мышцы плода 12 недель. А.Окрашивание гематоксилином и эозином показывает мышечные трубки с цепями центрально расположенных ядер. В. Иммуногистохимическое мечение по дистрофину выявляет некоторые остаточные цитоплазматические белки и выявляет строгую локализацию белка на периферии волокна. Ув. х 400

На этой стадии мышечные волокна группируются в fascicles, которые затем собираются в мышцы.

На 14-й неделе первичные мышечные трубки предоминируют, но к 20-й неделе вторичные мышечные трубки соcтавляют большинство. На этой стадии могут развиваться четвертичные и более высокго порядка мышечные трубки, особенно в больших мышцах.

Сателитные клетки

В позднем плодном периоде формируется другая популяция миобластов для образования сателитных клеток. Это моноядерные клетки располагаются вне плазменных мембран, но внутри базальных мембран зрелых мышечных волокон.(рис.3).

3. Электронная микрофотография, показывающая структуры на краю зрелого мышечного волокна. Сателлитная клетка четко демаркирована и содержит мало органелл. Сарколеммное ядро волокна расположено между контрактильным саркомером и плазменно, а также базальной мембраной. Нити коллагана присутствуют в эндомизиальной ткани между волокнами (*). Ув. х 3900

Сателитные клетки обычно поддерживаются в молчащем состоянии путем контакта с плазмалеммой благодаря электрической активности и/или продукции ростовых ингибирующих факторов. Сателитные клетки являются стволовыми клетками мышц, являются источником новых ядер во время постнатального роста мышц и для регенерации мышц после их повреждения. Сателитные клетки могут быть активированы факторами роста, протеазами или другими веществами, высвобождаемыми некротическими клетками или во время гипертрофии.

Микроскопическая структура зрелых мышечных волокон

Основой функциональной единицей скелетной мышцы является мышечное волокно. Эта цилиндрическая структура может иметь несколько см в длину и иметь диаметр от 10 до 100 микроМ. На продольном срезе ядра располагаются по краям волокна, цитоплазма занята сократительными филаментами, ранжированными регулярным способом и дающими поперечную исчерченность (рис.4).

4. Продольный срез зрелого мышечного волокна, показывающий поперечную исчерченность для (А) миозиновых молекул (темное окрашивание миозиновой АТФазы) и (В) для десмина (иммунохимическое мечение). Окрашенные гаматоксилином ядра видны на краю волокна, окрашенного на десмин. Ув. х 1200

На поперечных срезах волокна полигональны, что обусловлено окружающей соединительной тканью, которая связывает соедние волокна вместе. Между волокнами анастомозирующая сеть капиляров (рис.5)

5. Поперечные срезы взрослого зрелого мышечного волокна. (А) Окраска гематоксилином и эозином показывает полигональные волокна с периферическими ядрами. Капиляры присутствуют как в эндомизиальной ткани, так и в небольших палевых структурах в углах между волокнами (стрелки). (В) Окрашивание на NADH-TR ферментную активность выявляет вариабельность в количестве окислительных ферментов в разных волокнах. Этот фермент располагается в митохондриях и в эндоплазматическом ретиркулеме. Ув. х 400

Два типа ядер присутствуют внутри базальной мембраны волокна, ядрасателитных клеток и сарколемные ядра, которые контролируют функцию волокон, генерируя мРНК для синтеза белка. Механика сокращения мышечного волокна организована в виде продольно ориентированных миофибрилл примерно 1 микроМ в диаметре, каждая из которых подразделена с помощью плотных Z-дисков на саркомеры (рис.6).

6. Электронно-микроскопический вид саркомера, обнаруживающего темные Z-диски между которыми располагаются толстые и тонкие филаменты. Также видны митохондрии и поперечные трубочки. Темные частицы являются гранулами гликогена. Ув. х 15500

В отдыхающей мышце расстояние между соседними Z-дисками примерно 2.2 микроМ. Z-диски являются точками прикрепления актиновых филамент, которые перекрываются в этой области. Саркомеры состоят из толстых миозиновых филамент, которые перекрываются с тонкими, актиновыми филаментами (рис.7).

7. Диаграмма, представляющая взаимоотношения между филаментными белками саркомеров ( актина, миозина, и титина), Z-дисков, которые связаны посредством десмина субсарколемной филаментозной сетью ( дистрофин и другие белки). Субсарколемные белки связаны посредством гликопротеиновых комплексов с базальными мембранами.

Актиновые филаменты прикрепленны непосредственно к Z-диску, а третья серия филамент, состоящая из титина, идет вдоль саркомеров между Z-диском и центральной частью миозиновых филамент. Титин поддерживает аксиальную непрерывность толстых и тонких филамент и обеспечивает эластичные свойства и остаточное напряжение (resting tension) мышц.

Цитоскелет

Помимо контрактильных филамент имеется сложная сеть филаментозных белков, которые формируют цитоскелет вокруг миофибрил и под сарколеммой.

Десмин

Этот основной цитоскелетный белок скелетных мышц локлизован в манжетках вокруг миофибрил на уровне Z-дисков, он образует поперечные и продолные связки (рис.4В) между соседними (наружными) миофибрилами (Z-диском) и сарколеммой и поддерживает согласное расположение соседних миофибрил. Десмин является первым специфическим структурным белком, синтезируемым во время дифференцировки скелетных мышц. Десмин связан на периферии волокна со сложной сетью белков, которые стабилизируют сарколемму и передают силу от контрактильного аппарата базальной мембране и эндомизиальной ткани (рис.7). Эти белки включают дистрофин и "rib-like", филаментозные диски, которые окружаюти каждое мышечное волокно.

Дистрофин

Дистрофин является продуктом гена, который аномален при дистрофии Дюшена и Бекера. В мышцах плода человека дистрофии первоначально присутствует в цитоплазме, но с 10-й недели развития он постепенно формирует решетку под сарколеммой. Он концентриуется на мышечно-сухожильных соединениях (рис.8), где он необходим для тонких взаимодействий между филаментами и мембраной.

8. Схематическое представление молекулярных взаимодействий, вовлекающих дистрофин, ассоциированные с дистрофином гликопротеины (дистрогликаны, саркогликаны и синтрофины) и ламинин в базальной мембране. Аномалии этих белков могут приводить к мышечным дистрофиям.

Транскрипты частей этого гена обнаруживаются в Шванновских клетках и других тканях, где их функция неизвестна, но дисфункция определет некотрые нейрологические нарушеня у пациентов с дистрофией Дюшена.

Дистрофии имеет палочковидную форму с утолщениями на N- и С-концах. N-конец имеет актин-связывающий домен и соединяется посредством винкулина и альфа-актинина и димера интегриновых молекул с внеклеточным матриксом. Область вблизи С-конца дистрофииа связывается с 43 кДа гликопротеином (бета -дистрогликаном), который сцеплен с 156 кДа ламинин-связывающим гликопротеином (альфа-дистрогликаном. бета-дистрогликан ассоциирует также с трансмембранным комплексом гликопротеинов, обозначенных альфа, бета, гамма и дельта саркогликанами. С-терминальный дистрофин связывается с кластером внутриклеточных, ассоцированных с мембоанами, молекул, известных как синтрофины (syntrophins). Функция ассоциированных с дистрофином белков неизвестна, дефтцит саркогликанов связан с нечастой формой мышечной дистрофии.

Утропин

; Utrophin aутосомный гомолог дистрофинового гена присутствует на хромосоме 6. Белок утропин в 395 кД экспрессируется в сосудистых гладкомышечных клетках и эндотелии капиляров большинства тканей. В нормальных скелетных мышцах утропин экспрессируется только в нейромышечных соединениях.

9. В нормальной мышце уротропин присутствует в нервах (верх), в нейромышечных соединениях (стрелка) и в капиллярах между волокнами. Мышечные волокна в норме не экспрессируют уротропин в сарколемме. Ув. х 600.

Повышенная экспрессия уротропина возникает во время регенерации и при дистрофии мышц

Коллагенозная сеть мышц

Базальная мембрана, окружающая каждое мышечное волокно, синтезируется с помощью мышечного волокна, эндомизиальных фибробластов и возможно эндотелиальных клеток. Она состоит из сети коллагена типа IV, которая связана с другими белками.

Силы, развиваемые мышцами передаются костям посредством коллагенозных структур суходилий, апоневрозов и фасций. Отдельное мышечное волокно окружается эндомизиальными (endomysial) коллагеновыми волокнами, которые сливаются с более толстыми коллагеновыми пучками, котрые образуют перимизий (perimysium), окружающий фасцикли (fascicles) волокон.

Рис. 10. Схематическое изображение взаимоотношений между группами мышечных волокон, которые формируют фасцикли, окруженные перимизиумом. Перимизиум сливается с эпимизиумом, который является частью фасциального покрытия мышцы.
Fig. 10 Diagrammatic representation of the relationships surrounded by perimysium. The perimysium merges with the epimysium that is part of the enveloping fascial covering of a muscle

Крупные сосуды, нервы и мышечные веретена расположены в перимизии. Перимизий в свою очередь сливается с эпимизием (epimysium), который является частью фасциальной ткани, окуржающей целую мышцу и группу мышц. Эпимизий состоит в основном из коллагена типа I, перимизий из коллагена типа 1 и 3, тогда как эндомизий содержит коллагены типа 3, 4 и 5. Коллаген типа 4 и 5 ассоциирован с базальными мембранами мышечных волокон. В мышечно-сухожильных соединениях мышечные волокна имеют конволютирующие поверхности, которые вместе с коллагеновой тканью сухожилий апоневрозов или фасций взаимно проникают друг в друга. Коллагеновые структуры мышц важны для обеспечения их пассивных эластических свойств, те.е. резистентности к пассивному растяжеию и восстановлению инициальной длины во время циклических контракций, а также влияют на быстроту, с которой мышечное напряжение передается соседним структурам.

Продукция энергии в скелетных мышцах

Непосредственны источником энергии для сокращения является расщепление АТФ. Накопления АТФ невелики, поэтому он быстро ресинтезируется в результате оксидативного фосфорилирования, гликолиза или креатинин-киназной реакции, в которой фосфокреатинин превращается в АТФ. Мышцы могут использовать гликоген, жиры или белки в качестве источника энергии, однако во время отдыха большая часть АТФ генерируется из жирных кислот. Во время интенсивного, максимальных упражнений, запасы гликогена вскрываются с помощью анаэробного гликолиза, тогда как при упражнениях низкой интенсивности используется смесь жирных кислот и гликоген. При исчерпании запасов гликогена при длительных усилиях в течение нескольких часов окисление липидо остается основным источником энергии.

Fig. 11 Simplified representation of the main metabolic pathways of energy generation in skeletal muscle fibers. Glycogen and fatty acids are metabolized to produce NADH and reduced flavoproteins that are converted by the protein complexes of the respiratory chain into energy that is stored as adenosine triphosphate (ATP)

На рис. 11 суммированы взаимоотношения между использованием гликогена и глюкозы с помощью гликолиза и использование жирных кислот с помощью бета-окисления и перемещений протонов и электронов через цикл лимонной кислоты и сложную дыхательную цепь к продукции АТФ.

Митохондрии

Митохондрии являются основным местом продукции энергии с помощью оксидативного фосфорилирования в мышцах. Митохондии располагаются между миофибриллами и под сарколеммой и могут перемещаться при необходимости в волокне. Остатки "бактериальной" ДНК сохраняются в митохондриях, где она кодирует 13 белков, некоторые из которых важны для оксидативного фосфорилирования. Митохондриальная ДНК самореплицируется и происходит из яйца ( следовательно, болезни с е мутациями передаются матерями). Большинство митохондриальных белков однако кодируется ядерной ДНК.

Структура и Функция (Helliwell, 1999a)

Эмбриологическое развитие скелетных мышц.