Перлекан, большой гепаран сульфат протеогликан базальных мембран, взаимодействует с белками внеклеточного матрикса, факторами роста и рецепторами. Он присутствует в различных базальных мембранах и структурах внеклеточного матрикса. У мышей был разрушен ген Hspg2, кодирующий перлекан. Примерно 40% Hspg2-/- мышей погибает на ст. Е10.5 из-за цефалических нарушений. Остальные погибают после рождения из-за скелетных дисплазий и черепно-лицевых аномалий. У 6% мышей развивается как экзенцефалия, так и хондродисплазия. Мутантный хрящ сильно дизорганизован, нарушена эндохондральная оссификация. Хрящевой матрикс водержит редуцированные и дизорганизованные коллагеновые фибриллы и гликозаминогликаны. Пролиферация хондроцитов в нем редуцирована, прегипертрофные зоны уменьшены. Этот фенотип характерен для танатофорной дисплазии типа I (thanatophoric dysplasia (TD) type I), которая обусловливается активационной мутацией FGFR3 у человека и мутацией с избыточной функцией Fgfr3 у мышей. Следовательно, перлекан нарушает сходный путь передачи сигналов. Предполагается, что перлекан в хрящевом матриксе связывает, сохраняет и секвестрирует Fgf1, при этом регулируется активность передачи сигналов Fgf3, которые влияют на развитие хряща и кости.