α-catenin часто рассматривается как не-регуляторный белок межклеточных адгезий в противоположность β-catenin, для которого хорошо известна двойная его роль в межклеточной адгезии и передаче сигналов. Однако, недавно было установлено, что α-catenin важен не только в соединяющих E-cadherin–β-catenin комплексах с актиновым цитоскелетом, но и также для коодинации динамики актина и обратно пропорционально для корреляции клеточной адгезии с пролиферацией. Т.к. количество партнёров, взаимодействующих сα-catenin, увеличивается, то интересны новые связи, указывающие на более сложные регуляторные функции этого белка.

| | | |

Семейство α-catenin состоит из 4-х членов - αE-catenin, αN-catenin, αT-catenin и α-catulin - каждый из которых, по-видимому, выполняет важные функции в развитии и дифференцировке.

Интеречсные данные относительно функции α-catenin получены в результате структурных исследований α-catenin M-фрагментов, димеризации и β-catenin-связывающих доменов, а также в результате сравнений со структурой vinculin.

α-catenin, по-видимому, является центральным компонентом для затравки (nucleating) сборки мультипротеинового комплекса, который связывает E-cadherin-β-catenin комплексы с F-actin. Это важно для стабилизации слипчивых соединений, укрепления мембран и сборки эпителиальных слоёв. Некоторые белки связывают α-catenin с актиновым цитоскелетом.

Динамическое ремоделирование адгезивных контактов необходимо для поддержания организованного эпителия, так что связывание α-catenin с E-cadherin-β-catenin комплексом тонко регулируется.

Разрушение адгезий, базирующихся на cadherin, играет центральную роль в прогрессировании эпителиальных раковых опухолей у человека. пониженные уровни E-cadherin и α-catenin белков отмечены как характерные для многочисленных разнообразных раковых опухолей у человека.

α-catenin взаимодействует с белками, такими как Ajuba, который м. связывать адгезию и передачу сигналов в ядро.

Links