Посещений:
Домен SANT

Модулирование хроматина

THE SANT DOMAIN: A UNIQUE HISTONE-TAIL-BINDING MODULE?
Laurie A. Boyer, Robert R. Latek, Craig L. Peterson
Nature Reviews Molecular Cell Biology 5, No 2, 158 -163 (2004); doi:10.1038/nrm1314




Рис.1.
 | The SANT domain is a highly conserved motif that is similar to Myb DNA-binding domains.


Рис.2.
 | Structural modelling: the electrostatic-surface potential of selected SANT domains.


Рис.3.
 | Combinatorial roles for distinct histone-binding modules.


Box 1.
 | Chromatin-remodelling complexes

Табл.1 UNDEFINED: GTITLE

Links

DATABASES
FlyBase: ISWI
Interpro: H2A | H2B | H3 | H4 | Myb DBD
Swiss-Prot: BRG1 | CoREST | HDAC3 | HMG1 | MTA2 | N-CoR | SMRT | TFIIIB
Saccharomyces genome database: Ada2 | Gcn5 | Rsc8 | Swi3

FURTHER INFORMATION
Compute pI/Mw tool | SANT supplementary information | SMART
Комплексы, ремоделирующие хроматин, играют важную роль во всех ДНК-опосредованных процессах и хотя многое известно о том, как эти энзимы регулируют доступность хромосомной ДНК, но как они взаимодействуют со своими гистоновыми субстратами остаётся неясным. Однако недавние исследования показали, что домен SANT играет центральную роль в ремоделировании хромтина, он действует как уникальный модуль взаимодействия с гистонами, который подставляет гистоновые связи для ферментативного катализа.

Сайт создан в системе uCoz