Myosins (Unconventional)
МИОЗИНЫ НЕКОНВЕНЦИОНАЛЬНЫЕ ((Friedman et.al. 1999) )

	Миозины являются моторными белками, которые связываются с актином и гидролизуют АТФ, продуцируя силу и движение. Моторный домен миозина обычно расположен вблизи N-конца и его основные структурные элементы высоко законсервированы. Сверхсемейство миозинов подразделено на 15 классов по степени их различий в моторном домене и по различиям в их хвостовых доменах. Конвенционные миозины принадлежат к классу II и экспрессируются в мышечных и немышечных клетках. Другие 14 классов миозинов, не формрующих филаменты, обозначены как неконвенциональные. Млекопитающие имеют множественные миозины II генов и 1 или более генов из классов I,V,VI,VII,IX,X, и XV. Хвосты миозинов класса II содержат обширные участки суперскрученных последовательностей, формирующих альфа-спираль, которая делает возможной димеризацию молекул и формирование хвоста, который может само-ассоциировать, формируя филаменты. Миозины других классов (V, VI, VII, VIII, X, XI, XIII) имеют более короткие области, которые суперскручены и способны к димеризации, но не способны формировать филаменты. Другие классы, такие как (I, III, IV, IX, XII, XIV, XV) не имеют последовательностей, формирующих суперскручивание и они функционируют как мономерные моторы. Между моторной и хвостовой имеется шеечная область с одним или несколькими легкую цепь-связывающими IQ мотивами, которые являются альфа-спиральными последоватлеьностями, обеспечивающими связывание с калмодулином или легкой цепью миозина. Миозины могут иметь от 0 до 6 IQ мотивов. Уникальные С-терминалные хвосты различаются по длине и последовательностям с различными способностями связываться с транспортируемым грузом или с мембранами. Неконвенциоальные миозины выполняют различные функции, включая эндоцитоз, регуляцию ионных канальцев, локализацию калмодулина, движение пузырьков и частиц в цитоплазме и закрепление стереоциллий в клетках внутреннго уха.

Миозины являются моторными белками, которые связываются с актином и гидролизуют АТФ, продуцируя силу и движение. Моторный домен миозина обычно расположен вблизи N-конца и его основные структурные элементы высоко законсервированы. Сверхсемейство миозинов подразделено на 15 классов по степени их различий в моторном домене и по различиям в их хвостовых доменах.

Конвенционные миозины принадлежат к классу II и экспрессируются в мышечных и немышечных клетках. Другие 14 классов миозинов, не формрующих филаменты, обозначены как неконвенциональные. Млекопитающие имеют множественные миозины II генов и 1 или более генов из классов I,V,VI,VII,IX,X, и XV.

Хвосты миозинов класса II содержат обширные участки суперскрученных последовательностей, формирующих альфа-спираль, которая делает возможной димеризацию молекул и формирование хвоста, который может само-ассоциировать, формируя филаменты. Миозины других классов (V, VI, VII, VIII, X, XI, XIII) имеют более короткие области, которые суперскручены и способны к димеризации, но не способны формировать филаменты. Другие классы, такие как (I, III, IV, IX, XII, XIV, XV) не имеют последовательностей, формирующих суперскручивание и они функционируют как мономерные моторы.

Между моторной и хвостовой имеется шеечная область с одним или несколькими легкую цепь-связывающими IQ мотивами, которые являются альфа-спиральными последоватлеьностями, обеспечивающими связывание с калмодулином или легкой цепью миозина. Миозины могут иметь от 0 до 6 IQ мотивов. Уникальные С-терминалные хвосты различаются по длине и последовательностям с различными способностями связываться с транспортируемым грузом или с мембранами.

Неконвенциоальные миозины выполняют различные функции, включая эндоцитоз, регуляцию ионных канальцев, локализацию калмодулина, движение пузырьков и частиц в цитоплазме и закрепление стереоциллий в клетках внутреннго уха.

МИОЗИНЫ НЕКОНВЕНЦИОНАЛЬНЫЕ ((Friedman et.al. 1999) )