Myosin-V
Миозин V
References and links ORIGINAL RESEARCH PAPER Karcher, R. L. et al. Cell cycle regulation of myosin-V by calcium-calmodulin-dependent protein kinase II. Science 293, 1317-1320 (2001) \| Article \| PubMed \| ISI \| FURTHER READING Rogers, S. L. et al. Regulation of melanosome movement in the cell cycle by reversible association with myosin V. J. Cell Biol. 146, 1265-1276 (1999) \| PubMed \| ISI \|	Органеллы подчинаютс правилам движения. Во многих случаях вместо простого переключения мотора органеллы выбирают демпинг и заводят его снова, когда нужно двигаться. Это имеет место в случае меланосом, которые используют в качестве молекулярного мотора myosin-V чтобы двигаться вдоль актиновых треков во время интерфазы, но высвобождают его во время митоза, когда происходит транспорт большинства мембран. Установлено, что myosin-V асоциирует с меланосомами меланофор Xenopus laevis и что он фосфорилируется во время митозов, что ведет к его высвобождению и к заметной редукции базирующейся на актине подвижности органелл. Недавно было установлено, что за это молекулярное переключение отвечает киназа. Как и ожидалось, myosin-V связывается с меланосомами через свой глобулярный хвостовой домен, который содержит также сайт митотического фосфорилирования. Сайт фосфорилирования картирован как одиночный серин в положении 1650. Этот серин лежит в consensus сайте фосфорилирования для calcium-calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) , а очищенная из головного CaMKII на самом деле фосфорилирует myosin-V в этом сайте. Более того , ингибиторы CaMKII блокируют фосфорилирование myosin-V во время митоза, предупреждая высвобождение мотора из меланосом. Кажется, что CaMKII ответственна за специфическое высвобождение myosin-V из меланосом во время митозов.

Органеллы подчинаютс правилам движения. Во многих случаях вместо простого переключения мотора органеллы выбирают демпинг и заводят его снова, когда нужно двигаться. Это имеет место в случае меланосом, которые используют в качестве молекулярного мотора myosin-V чтобы двигаться вдоль актиновых треков во время интерфазы, но высвобождают его во время митоза, когда происходит транспорт большинства мембран.

Установлено, что myosin-V асоциирует с меланосомами меланофор Xenopus laevis и что он фосфорилируется во время митозов, что ведет к его высвобождению и к заметной редукции базирующейся на актине подвижности органелл. Недавно было установлено, что за это молекулярное переключение отвечает киназа.

Как и ожидалось, myosin-V связывается с меланосомами через свой глобулярный хвостовой домен, который содержит также сайт митотического фосфорилирования. Сайт фосфорилирования картирован как одиночный серин в положении 1650.

Этот серин лежит в consensus сайте фосфорилирования для calcium-calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) , а очищенная из головного CaMKII на самом деле фосфорилирует myosin-V в этом сайте. Более того , ингибиторы CaMKII блокируют фосфорилирование myosin-V во время митоза, предупреждая высвобождение мотора из меланосом. Кажется, что CaMKII ответственна за специфическое высвобождение myosin-V из меланосом во время митозов.

Миозин V