Фосфоламбан является регуляторным SR фосфобелком, он регулирует скорость потребления Са²⁺ сердечным саркоплазматическим ретикулемом (SR). Фосфорилирование фосфоламбана связано с активацией Са²⁺ насоса. SRСа²⁺ насос регулируется фосфорилированием/дефосфорилированием фосфоламбана. Фосфоламбан состоит из 52 аминокислот и содержит гидрофобный альфа-спиральный домен (31-52 аа) и цитоплазматический домен (1-30 аа), имеет 3 разных сайта фосфорилирования для 3-х различных протеин-киназ. 2 сайта , серин 16 и треонин 17, фосфорилируются в интактном бьющемся сердце после стимуляции изопротеренолом, что сопровождается увеличением скорости потребления SRСа²⁺(увеличением скорости реляксации миокарда). Сердце фосфоламбан-дефицитных мышей обнаруживает повышенное сродство к SRСа²⁺ насосу для Са²⁺, что сопровождается значительным усилением контрактильных параметров .В сердце взрослых мышей количество копий транскриптов гена фосфоламбана в желудочке по сравнению с предсердием в 2,5 раз выше у FVB/N мышей и с 6 раз выше у B6D2/F1 мышей. Сравнение с уровнем альфа тяжелой цепи миозина (α-МНС)выявило 3 кратное превышение фосфоламбана в желудочках для FVB/N. Однако соотношение SERCA2 к α МНС в желудочках составляло 80% от соотношения в предсердиях. Следовательно, соотношение фосфоламбана к SERCA2 в 4,2 раза выше в желудочках, чем в предсердиях. Очевидно с этим связано значительное укорочение времени полурасслабления (17,4+0,71 миллисек.) в предсердии по сравнению с 30Б58+2Б04 миллисек) в желудочках. Время сокращения (пик напряжения) также достоверно короче в предсердных мышцах (27,36+0,82) по сравнению с вентрикулярными (44,60+2,55). Следовательно, экспрессия фосфоламбана по-разному регулируется в предсердных и желудочковых мышцах, что связанао с различиями их контрактильных параметров(Koss et al., 1997).