Слипчивого типа гетеротримерные guanine nucleotide-binding protein (G protein)-связывающие рецепторы (Adhesion-GPCRs) представляют собой класс широко распространенных seven-transmembrane spanning (7TM) рецепторов с необычной компоновкой и свойствами. Ключом к пониманию функции Adhesion-GPCRs, по-видимому, является их гибридная архитектура: они имеют внеклеточный домен, содержащий длинный ряд белковых складок, пригодных для взаимодействия, и структурные элементы GPCRs с 7TM и внутриклеточный домен. Как эти отличающиеся порции белка взаимодействуют. Интересно, что все Adhesion-GPCRs имеют juxtamembrane GPCR домен, индуцирующий аутопротеолиз, который у большинства гомологов облегчает аутокаталитический процессинг в N-terminal fragment (NTF) и C-terminal fragment (CTF), которые далее остаются закрепленными на клеточной поверхности. NTF обеспечивает способность к комбинаторному взаимодействию с клеточными или матрикс-ассоциированными молекулами, облегчая клеточную адгезию, ориентацию и позиционирование во время развития, иммунную реакцию и опухолевый рост. CTF, подобно каноническим GPCRs, инициирует взаимодействия с разного типа сигнальными молекулами, включая гетеротримерные G белки, малые guanosine triphosphatases и партнеры трансмембранных белоков, пока агонистический потенциал большинства известных Adhesion-GPCR лигандов невыяснен. Исследования с укороченными рецепторами показали, что NTF и CTF из Adhesion-GPCRs могут действовать как автономные адгезивные и сигнальные единицы, соотв. , но др. исследования у беспозвоночных демонстрируют взаимодействие между NTF и CTF, что ставит под сомнение это мнение. Обсуждаются доступные данные, связанные с основными структурными элементами Adhesion-GPCRs в контексте функции и передачи сигналов рецепторами.