Посещений:
TITINs

TITIN: PROPERTIES AND FAMILY RELATIONSHIPS
Larissa Tskhovrebova & John Trinick
Nature Reviews Molecular Cell Biology 4, No 9, 679 -689 (2003); doi:10.1038/nrm1198




Рис.1.  | Electron micrographs of titin molecules.


Рис.2.  | Scheme for the tertiary structure of titin.


Рис.3.  | Force-extension relationship of single titin molecules measured by optical tweezers.


Рис.4.  | Scheme for tertiary structure in Z-line and M-line proteins.


Рис.5.  | Sarcomere structure at different degrees of extension.


Box 1  | The structure of the vertebrate striated muscle


Box 2  | The titin family

Links

DATABASES
LocusLink: α-actinin | actin | dystrophin | filamin | MURF1 | MURF2 | myomesin | myosin | obscurin | telethonin | titin | unc-89
In striated muscles, the rapid production of macroscopic levels of force and displacement stems directly from highly ordered and hierarchical protein organization, with the sarcomere as the elemental contractile unit. There is now a wealth of evidence indicating that the giant elastic protein titin has important roles in controlling the structure and extensibility of vertebrate muscle sarcomeres.

  • Titin является самым большим из известных белков (~3 MDa) и состоит принципиально из ~300 иммуноглобулиновых и фибронектиновых доменов. Пары его of its струно-подобныхмолекул располагаются антипараллельным способом, чтобы обхватить целый саркомер в поперечно-полосатых мышцах позвоночных (~2 μm), со своими N- и С-терминальными концами в Z- и M-линиях соотв.
  • Более половины молекулы titin прикреплено к толстой филаменте, где она может контролировать точную спборку миозина и др. компонентов филамент. Между концами толстых филамент и Z-линией, titin образует эластические соединения; они являются главным источником пассивной эластичности в мышцах, его изоформы широко варьируют по размеру и compliance в мышцах с разной ригидностью.
  • Эластичность титина изучали in situ (напр., с помощью мониторинга перемещений эпитопов) и в индивидуальных молекулах (используя новую для одиночных молекул технику, таку как optical tweezers и atomic-force spectroscopy). Механизм эластичности первоначально связан с распрямлением молекулы, которая превращается в лишенную складок полепептидную цепь; это происходит прежде всего в небольшой PEVK области, вторичная структура которой недостаточно изучена.
  • Приблизительно на средне толстой филаменты титин имеет киназный домен, но его функция и субстрат(ы) изучены не до конца. Оба конца молекулы обладают потенциалом сайтов фосфорилировани, которые скорее всего участвуют в передаче сигналов, механизмах сборки и обмена. Мышцы беспозвоночных не имеют точной гомологии, т.к. титин охватывает только половину саркомера. Вместо этого имеется ряд небольших молекул в разных частях саркомера, отражающих более существенное структурное и функциональное разнообразие мышц беспозвоночных.
  • Главными функциями семейства титинов являются, по-видимому, взаимное связывание миозиновых и актиновых филамент аксиально и обеспечение пассивной эластичности; они также центрируют толстые филаменты между Z линиями, благодаря чему одинаковые силы прикладываются миозином к обеим половинам саркомера. Родственные внутриклеточные члены из сверхсемейства immunoglobulin обеспечивают поперечно деформируемые соединения в саркомере.


    • Сайт создан в системе uCoz