Базальные мембраны состоят в основном из ламинина, коллагена типа IV, нидогена и перлекана. Идентифицированы некоторые изоформы этих молекул. В работе рассматривается экспрессия различных альфа цепей ламинина, их рецептороы интегринового типа и коллагена типа IV во время эмбриогенеза мыши. Рассмотрена роль взаимодействия нидоген-1-ламинин в развитии слюнных желез мыши.

Показано, что как эпителиальные, так и мезенхимные клетки участвуют в продукции компонентов базальных мембран и что паттерны их экспрессии обнаруживают пространственно-временную регуляцию. Колокализация цепей альфа3 и альфа5 ламинина с рецепторами ламинина типа интегрина на базальной стороне зубного эпителия указывает на то, что они функционируют вместе. Нидоген-1, ламинин связывающий белок базальных мембран, продуцируется мезенхимой, и играет важную роль в эпителиальном морфогенезе. Нарушение его взаимодействия с ламинином вызывает разрушение базальных мембран и нарушает развитие слюнных желез. Взаимодействие нидоген-1-ламинин является важным для сборки базальных мембран и эпителиального морфогенеза. Нидоген-2 и нидоген-1 мыши идентичны на 46% и имеют сходную доменовую структуру. Экспрессия обоих белков в эмбриогенезе перекрывается. Мыши с отсутствием в нидогене-1 сайта, связывающего цепь γ1 ламинина, заканчивают эмбриогенез и рождаются живыми, однако во время раннего постнатального периода большинство их погибает из-за тяжелых дефектов или из-за отсутствия почек. Следовательно, нидоген не только строит мембраны но и обеспечивает эпителиально-мезенхимные взаимодействия, путем передачи сигналов клеткам через еще не установленные рецепторы.

Широкая экспрессия цепей коллагена α1(IV) и α2(IV) указывает на то, что они играют важную. роль в сборке базальных мембран. Путем связывания интегриновых рецепторов α1β1 α2β1 они также способствуют передаче сигналов между двумя тканями на противоположных сторонах базальных мембран и играют важную роль в эпителиально-мезенхимных взаимодействиях. Информации о их функции мало. У человека мутация гена коллагена α3-&alpha6(IV)участвует в патогенезе тяжелых почечных болезней. Мыши с мутацией α3(IV) обнаруживают тяжелую почечную недостаточность сходную с синдромом Алпорта у человека.

MЕМБРАНЫ БАЗАЛЬНЫЕ ООЦИТОВ

(basal MEMBRANAE of the oocytes)

Коннексиновые(50) канальцы в плазменных мембранах ооцитов активируются низкими концентрациями Са2+ и блокируются октанолом и повышением внутриклеточной кислотности. Плотность Сх50 полуканальцев в плазменных мембранах прямо пропорциональна величине чувствительного к Са2+ тока. При физиологических концентрациях Сa2+(1-2mМ) полуканальцы редко открыты. В цитоплазме полуканальцы присутствуют примерно в 1 µ:m-диаметром пузырьках, покрытых оболочкой ("coated") и в больших, диаметром 02-05-1 µ:m пузырьках. В более мелки, покрытых оболочками, пузхырьках содержатся эндогенные белки плазматических мембран ооцита, перемешанные с примерно 4-50 полуканальцами Сх50. Эти пузырьки сливаются с плазменной мембраной. Большие пузырьки, которые содержат Сх50 полуканальцы, канальцы щелевых соединений, и эндогенные мембранные белки, возникают в результате инвагинаций в плазменной мембране ооцита, их просвет метится внеклеточным маркером пероксидазой. Скорость включения полуканальцев в плазменные мембраны (80000/сек) указывает на то, что в среднем около 4000 малых одетых пузырьков включается в клеточную оболочку ооцита каждую секунду. Инсерция полуканальцев не меняет постоянной протяженности плазменной мембраны, это указывает на то, что инсерция с помощью везикулярного экзоцитоза (6-500µ:m² площади мембраны в сек) уравновешена эндоцитозом плазменной мембраны. Скорость экзоцитоза и эндоцитоза указывает на то, что в целом плазменная оболочка ооцита замещается целиком в течение 24 часов.