На молекулярном уровне сокращение мышцы определяется молекулами миозина, натягивающими актиновые филаменты. Новые электронные криомикроскопические изображения с беспрецедентным разрешением, полученные исследователями из Osaka University, выявили неожиданно крупные конформационные изменения в молекуле миозина во время натягивания. Эти находки предоставляют новую информацию о том, как миозин генерирует силу и представляет образец для конструкции наномашины.

Согласно проф. Keiichi Namba способность крошеных молекул генерировать силу большой величины, наблюдаемую в мышечном миозине, это технологическое чудо.

"Миозин и актин являются наномашинами, которые превращают химическую энергию от гидролиза АТФ в механическую работу" заявляет он. Миозин превращает энергию гидролиза молекул АТФ в движение вдоль актиновых филамент. Гидролиз осуществляет ряд конформационных изменений в миозине. Эти изменения оказалось возможным увидеть с помощью ЭМ", но отмечает Takashii Fujii, "не было изображений на атомном уровне гидролиза АТФ, когда миозин взаимодействует с актином," чтобы можно было правильно представить изменения миозина во время мышечного сокращения.

В самом деле, Fujii and Namba использовали электронную криомикроскопию, чтобы получить изображения с разрешением в 5.2 ангстрем, и чтобы выявить конформационные изменения в молекуле миозина, когда она взаимодействует с актином. Ученые предположили, что такая конформация может объяснить столь быструю кинетику по сравнению с др. миозинами тела.

Изображения также предоставили намеки на то, как миозин движется вдоль актина. Наложение силы ротации АТФ внутри молекулы миозина, которая уменьшает количество связей между ним и актином. Эта слабо связанная структура с сильно асимметричным распределением мостиков позволяет миозину отсоединяться от актина и повторно соединяться преимущественно в одном направлении, натягивая тем самым актиновые филаменты. Отсоединение в противоположном направлении требует более значительного количества мостиков, разрываемых одновременно, предупреждающих отсоединение. Эта картина открывает новую перспективу на то, как действует миозин.

"Это очень уникальная картина, поскольку состояние слабых связей нестабильно и их продолжительность жизни коротка," отмечает Namba. Он верит, что такое конформационное состояние может быть причиной, почему эксперименты с гидролизом АТФ с помощью миозина без актина не объясняют мышечного сокращения.

"Имеется структурная асимметрия в этой системе ," говорит он. "Это может объяснить, почему миозин перемещается на значительно большее расстояние при гидролизе АТФ, чем ожидалось."