Комплекс, связывающий скелет ядра и цитоскелет (LINC), рассматривается как основаная структурная связь, осуществляемая через ядерную оболочку.^1,14,17 Впервые идентифицированный в 2005 Crisp et al., комплекс LINC состоит из серии белков, содержащих KASH-доменовые и SUN-доменовые белки, которые располагаются на наружной и внутренней мембранах ядра, соотв. ^7,18 Этот эволюционно законсервированный мост, как известно, передает пространственную, структурную и механическую информацию от цитосклета к нуклеоскелету.^6,10,16 Многочисленные болезни, как известно, ассоциируют с мутациями белков комплекса LINC, обычно в структурных и механических тканях, таких как мышцы.^11,17,19 При "LINCing defective nuclear-cytoskeletal coupling и DYT1 dystonia", Saunders and Luxton рассматривают, как патогенез нарушения нейрологического перемещения DYT1 дистонии может быть результатом нарушения функциональной регуляции комплекса LINC. DYT1 дистония вызывается мутациями потери функции в ATPases, ассоциированных с различными клеточными активностями (AAA+) белка, torsinA, который располагается в общем объеме эндоплазматического ретикулума и ядерной оболочке. Это подчеркивает важность изучения сложности регуляторной биологии, связанной с живыми системами, а также с биофизикой распространения сил через интегрированные клеточные структуры. Оба эти обзора и Irianto et al. по раку, суммированные ниже, представляют примеры "nuclear mechanopathies", болезней человека, связанных с дефектами ядерной механотрансдукции.

В статье "On the nuclear pore complex and its roles in nucleo-cytoskeletal coupling and mechanobiology" Soheilypour с колл. высказывают предположение, что подобно LINC комплексу, комплексы ядерных пор (NPCs), которые также связывают цитоплазму и нуклеоплазму, играют структурную роль во взаимном соединении цитоскелета и нуклеоскелета.^15,20 Авт. исследовали известную роль разных белков ядерных пор,¹³ их расположение внутри комплексов ядерных пор и их известных партнеров по связыванию, чтобы предложить возможное картирование структурных взаимодействий посредством NPC. Они предоставили доказательства, подтверждающие требования, чтобы NPC действовали как комплементарные механические структуры по отношению к комплексам LINC и могли бы также влиять на пост-митотическую сборку ядра. Поскольку анализ многих аспектов ядерной структуры ограничен интерфазными клетками, было бы важным впоследствии проследить роль этих структурных элементов во время др. событий, специфичных для клеточного цикла, таких как разрыв ядерной оболочки и повторная сборка во время прометафазы и телофазы, соотв.

В статье "O-GlcNAc-ylation in the Nuclear Pore Complex", Ruba and Yang исследовали роль ферментативных модификаций белков ядерных пор и как эти альтерации воздействуют на структуру и функцию NPC. Остатки серина и треонина, присутствующие в большом количестве цитоплазматических и ядерных белков, могут быть модифицированы путем добавления специфических углеводов, O-сцепленного гликана O-GlcNac, в ходе процесса, известного как "O-GlcNA-cylation".³ В отличие от классического гликозилирования белков O-GlcNAc-ylation более сходно с фосфорилированием белков, обе модификации являются динамичными и происходят бинарным способом.¹² Итак, Ruba and Yang критически перепроверили недавнюю литературу, которая показала, что более половины из 30 Nup белков, которые формируют NPC, модифицированы с помощью этого O-сцепленнрого гликана. Из этих белков большинство рассматриваются как прирожденно беспорядочные и содержащие множественные phenylalanine-glycine (FG) повторы. Хорошо известно, что содержащие FG повторы белки Nups осуществляют барьерную функцию, которая служит для контроля избирательной диффузии малых (менее 40 kDa) грузов, не связанных с передачей сигналов посредством NPC. Авт. выдвигают предположение, что O-linked glycan-модифицированные Nups не могут осуществлять специфическую молекулярную функцию в NPC per se. Скорее присутствие этого O-сцепленного гликана может изменять физическое поведение содержащих FG-повторы белков Nups, которые могут увеличивать свою текучесть и, следовательно, снижать свою тенденцию к сгущению с помощью гидрофобных сил. Ruba and Yang далее предложили интересную модель "баланса" для объяснения эффекта O-сцепленным гликаном модифицированных Nups на избирательную проницаемость NPC. Поскольку основная функция этой пост-трансляционной модификации заключается в предупреждении доступа киназам и фосфорилированию остатков серина и треонина в белках, ^3,12 было бы интересно в будущем исследовать потенциал регуляторной модуляции с помощью взаимного влияния между Nup O-GlcNAc-ylation и фосфорилированием.