Шапероны являются специализированными белками в клетках, которые помогают др. белкам достигать своей функциональной 3D формы, которая соответствует состоянию предпочтительного термодинамического равновесия. Но новое исследование учёных из EPFL, UNIL и INSERM (France) показало, что шапероны могут также поддерживать белки в неравновесном состоянии, в принципе, изменяя их судьбу.

После трансляции белки д. быть упакованы в свою функциональную 3D форму и удерживать её, несмотря на атаки различных возмущений: внешних стрессов, таких как температурные изменения, ложные взаимодействия с др. белками в клетке и даже вредные мутации. Чтобы обеспечить белкам функциональное состояние, клетки используют определенный класс белков, щапероны. Они присутствуют у всех организмов и являются одними из многочисленных белков клеток.

Считается, то функциональная 3D форма белка является также наиболее термодинамически стабильным состоянием и что шапероны помогают белкам достичь этого состояния путем удержания их от агрегации и позволяя им избегать т. наз. "kinetic traps" -- точки, в которой белок может достигать мертвой точки в виде нефункционального состояния. И чтобы осуществлять это шапероны нуждаются в энергии, которая поступает в клетки в виде АТФ.

Исследователи показали, что энергия от АТФ используется шаперонами, чтобы активно поддерживать белки в их рабочем состоянии, в неравновесном, но во временно стабильной версии функциональной формы, даже в условиях, при которых функциональная форма не должна быть термодинамиячески стабильной.

"Мы установили, что шапероны могут активно репарировать и возвращать белки, на которые они действовали, в неравновесное устойчивое состояние," говорит De Los Rios. "В этом состоянии белки находятся в их нативном состоянии даже, если в перспектива равновесной термодинамики, они не д. находиться в нём."

Исследователи, комбинируя теоретические и экспериментальные подходы, подтвердили, что шапероны являются молекулярными моторами, способными к поддержанию работы и усилению стабильности ряда белков. Эти результаты могут противоречить части превалирующего мнения, что эволюция разрабатывает аминокислотные последовательности так, чтобы функциональное состояние белка, к которому они принадлежат, было бы термодинамически оптимальным.

"В присутствии шаперонов даже термодинамически суб-оптимальные белки могут быть способны достигать своей функциональной формы, способствуя эволюции в её бесконечных испытаниях химических возможностей," говорит De Los Rios.