Регионы однонитчатой ДНК (ssDNA) образуются в качестве промежуточных при многих ассоциированных с ДНК трансакциях. Многочисленные клеточные белки взаимодействуют с ssDNA посредством домена складки oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB). Гетеротримерный multi-OB fold domain-содержащий Replication Protein A (RPA) комплекс выполняет важную роль по подержанию генома, защищая ssDNA регионы от нуклеолитической деградации, он создает платформу для белков, участвующих в реакции на репликационный стресс и повреждения ДНК. Идентифицирован пока неохарактеризованный белок RADX (CXorf57) в качестве фактора, связывающего ssDNA в клетках человека. RADX соединяется с ssDNA посредством N-терминального участка соотв. образом уложенного кластера OB, это обеспечивает его доставку к местам репликационного стресса. Нарушения регуляции экспрессии RADX и связывания ssDNA приводит к усилению замедления репликационной вилки и деградации, получены доказательства, что сбалансированное взаимодействие между RADX и RPA ssDNA-связывающей активностью является критическим для избегания этих дефектов. Итак, RADX выступает в качестве важного компонента клеточных путей, который способствует целостности реплицирующейся ДНК при базовых и стрессовых условиях посредством воздействия на множественные связанные с ssDNA белки. RADX/CXorf57 interacts with ssDNA at replication stress sites via N?terminal OB fold domains. Through an antagonistic relationship with RPA and other ssDNA?binding factors, it protects against replication fork degradation and collapse during replication stress.

RADX interacts with ssDNA at sites of replication stress via N?terminal OB fold domains.

Through its ssDNA?binding affinity, RADX promotes replication fork stability during normal S phase and upon replication stress.

The balance between RADX and other ssDNA?binding proteins is important for DNA replication integrity.

DNA Replication

Genome Integrity