геном. Вероятно, что около 50% семейных или спорадических случаев HSCR возникают в результате мутации
. Сиквенс-анализ показал, что он кодирует единственный membrane pass cell surface molecule с цитоплазматическим доменом, содержащим тирозин киназу. Ранее RET относили к орфановым рецепторам. Значительное сходство между фенотипами
мышей (у обеих мутаций есть почечный агенез и отсутствие ЭНС в тонком и толстом кишечниках) дало возможность предположить, что Ret и производимый глией нейротрофический фактор (glial-derived neurotrophic factor - GDNF; see
Gene and Protein Family) вовлечены в один и тот же сигнальный путь. GDNF не действует прямо через Ret, для этого нужна дополнительная молекула GFRα , связанная с GDNF и необходимая для передачи сигнала. Сейчас известно, что лиганды для RET являются более сложными, чем для GDNF и включают другие члены GDNF семейства.
Многочисленные мутации
RET гена, вызывающие HSCR (преждевременные stop codones и делеции в домене киназы), инактивируют киназу. Возникающие в результате аганглионоз и функциональные нарушения вариабельны, и результатом одной и той же мутации в одном семействе могут быть и длинно- и короткосегментарные формы HSCR с тяжелыми нарушениями моторики кишечника, умеренными запорами или нормальными функциями ЭНС. Однако, у младенцев с длинносегментарной формой HSCR процент
RET мутаций, особенно в домене тирозин киназы, выше по сравнению с младенцами с короткосегментарной формой HSCR. При редкой форме HSCR ,
тотальном интестинальном аганглионозе, энтеральные нейроны отсутствуют в толстом и тонком кишечниках. Показано, что один больной с этой формой HSCR является гомозиготой по специфическому
RET мутантному аллелю (кодон 969), у гетерозигот по тому же мутантному аллелю имеется аганглионоз дистальнее тонкого кишечника. У мышей гетерозиготных по
Ret нет признаков аганглионоза и мегаколона. Гомозиготные
Ret нокаутные мыши имеют тотальное отсутствие ЭНС во всех регионах ЖКТ, кроме пищевода, т.е. нормальное развитие ЭНС зависит от продукта
RET гена. Люди, находящиеся на границе "гаплонедостаточности", т.е. с белковым продуктом только одного функционального гена
RET, близки к минимуму, необходимому для выполнения задачи по развитию. У мутации
Ret мышей также отсутствуют верхние цервикальные симпатические ганглии, имеется агенез почек.
RET экспрессируется в развивающихся почках человека, но больные HSCR, даже с тотальной формой интестинального аганглионоза, редко имеют почечные нарушения.
У эмбрионов кур
Ret mRNA может определяться при гибридизации in situ на вагальном (vagal-относ. к блуждающему нерву) уровне нервного гребня до начала клеточной миграции, но у мышей
Ret mRNA не определяется до проникновения клеток в передний отдел пищевода. Пока неизвестно имеется ли достаточное количество Ret белка на ранних стадиях развития птиц. И у птиц, и у мышей клетки нервного гребня не реагируют на Ret лиганд (GDNF), когда впервые эмигрируют из нервной трубки, они становятся реактивными незадолго до или сразу после вхождения в передний отдел ЖКТ.
Ret ген и белок экспрессируются в клетках ЭНС во время миграции через кишечную мезенхиму у мышей, крыс, цыплят и человека, и позже - в дифференцированных энтерических нейронах. Энтерические нейроны, продуцируемые нервным гребнем, реагируют на GDNF в клеточной культуре: увеличивается их рост, выживаемость, они дифференцируются и способны к хемотаксической миграции [Young H.,2001]. Фактически, все клетки нервного гребня (нейральные и глиальные предшественники) в кишечнике сначала экспрессируют
Ret, эта экспрессия сохраняется в диффиренцирующихся нейронах, но она снижается в дифференцирующихся глиальных клетках.
Разные мутации, особенно те, которые делают киназы конститутивно активными, даже в отсутствие GDNF, не обязательно вызывают HSCR, но могут вызывать семейную медуллярную тироидную карциному (FMTS) и множественные эндокринные неоплазии (MEN) 2А и 2В типа. Из этого следует, что мутации, инактивирующие киназу, могут быть причиной гипоплазии клеточной популяции ЭНС и, соответственно, причиной HSCR фенотипа. Сложность заключается в том, что около 5% больных HSCR имеют MEN 2A или FMTS и в клетках некоторых из этих больных (с мутацией, активирующей RET) экспрессируется меньше RET белка, чем у нормальных лиц. Возможно, что конститутивная активность достаточна для возникновения эндокринной неоплазии, но тотальная активность RET недостаточна для поддержания нормального морфогенеза ЭНС.
GDNF ген и семейство белка
Лигандом для Ret рецептора является GDNF [Robertson K. et al.,1997].
GDNF ген локализован на 5р12-13.1 хромосоме человека. Сама по себе гетерозиготная мутация этого гена не вызывает признаков HSCR, но, возможно, что мутация
GDNF гена в сочетании с другими генами, контролирующими HSCR, может вносить определенный вклад в степень тяжести заболевания. Описан гаплоганглионоз у
gdnf+/- мышей. Гомозоготных мутаций по
GDNF гену у человека не обнаружено, но у мышей
gdnf-/- интестинальный фенотип идентичен гомозиготам
Ret-/- мышей - у них отсутствует ЭНС каудальнее желудка, имеется почечный агенез и неонатальная гибель.
GDNF ген кодирует секреторный ростовой фактор, представляющий собой димер, связанный дисульфидными связями между остатками цистеина. Это димеризованный продукт, так называемый цистеиновый "кнот" (knot), является характерным признаком трансформирующего ростового фактора β (TGF-β) семейства ростовых факторов. Сиквенс анализ показал, что GDNF отличается от членов этого семейства, он функционально отличен от TGF-βs тем, что передает сигнал через рецептор тирозин киназы, тогда как все другие члены семейства используют консервативную группу рецепторов серин-треонин киназы. Путь сигнальной трансдукции, инициируемый GDNF через RET не выполняется SMAD семейством, использующим другие TGF-β рецепторы.
Идентифицированы другие члены семейства GDNF - neurturin (локализован на хромосоме человека 19р13.3), artemin и persephin. Каждый из них имеет свой собственный лиганд-связывающий корецептор (GFRα), но в то же время все они используют в качестве рецептора Ret. Мутации гена, кодирующего
NEURTURIN не вызывают HSCR, хотя возможно, что мутации GDNF-родственных факторов могут вносить определенный вклад в тяжесть HSCR, обусловленной другими мутациями. У мышей-нокаутов, гомозиготных по генам, кодирующим или
neurturin, или его лиганд-связывающую молекулу
gfrα2, снижена плотность холинергических нейронов в ЭНС, отсутствуют почечные аномалии, мыши выживают и размножаются. Мутации
ARTEMIN и
PERSEPHIN не оказывают влияния на HSCR человека или мышей.
Гибридизация in situ показала, что
gdnf mRNA экспрессируется в эмбриональной кишечной мезенхиме. Ее низкий уровень определяется у мышей на 10.5 день эмбрионального развития (E10.5), что соответствует примерно 30-дневному эмбриону человека (считая от момента оплодотворения). Это происходит сразу после вхождения в передний кишечник первых ЭНС-предшественников, т.е. vagal клеток нервного гребня, и с этого момента уровень
gdnf mRNA быстро увеличивается по всей длине ЖКТ. Некоторые данные свидетельствуют о проксимо-дистальной волне экспрессии
gdnf mRNA в продвижении или миграционной волне клеток вагального нервного гребня. Нет количестенных данных о более сильной экспрессии гена в отдельных сегментах ЖКТ.
GFR корецепторы
Для передачи сигнала через Ret необходимы корецепторы (лиганд-связывающие молекулы) GFRα семейства [Airaksinen et al.,1999], являющиеся гликозилиноситолфосфатами (glycosylinositolphosphate), связанные с клеточной поверхностной мембраной в клетках, экспрессирующих Ret и имеющих одно и то же происхождение из нервного гребня. Все четыре известных GDNF-родственных лиганда (GDNF, neurturin, artemin, и persephin) имеют свои собственные предпочтительные корецепторы. GDNF передает сигнал преимущественно через GFRα1 (локализован у человека на хромосоме 10q26). Связь между Ret и GFRαs в отсутствии какого-либо GDNF-родственного лиганда неясна. Или GDNF, или его родственные лиганды сначала связываются с соответствующим GFRα и этот комплекс затем связывается и стимулирует аутофосфорилирование RET. Возможно, что GFRαs образует приассоциированный комплекс с Ret, который действует как связывающий сайт для GDNF или его родственных лигандов [Saarma M.,2000]. GFRαs локализуются на липидных "плотиках" (rafts) клеточной мембраны. Оказалось, что связывание GDNF с GFRα1 "вербует" Ret (на липидных плотиках) и инициирует связь с адаптером сигнальной трансдукции motif Scr, необходимым для нижестоящей (downstream) сигнализации, ведущей к нейрональной выживаемости и дифференцировке.
Мутации в
GFRα1 не связаны с HSCR, хотя иногда наблюдают полиморфизм. У нокаутных мышей, гомозиготных по
GFRα1 имеется тотальный аганглионоз ЖКТ дистальнее пищевода, сходный с таковым у нокаутных мышей
Ret и
gdnf [Tomac A. et al.,2000]. Имеется, однако, небольшая популяция ЭНС нейронов в самом дистальном участке ободочной кишки этих мышей, которая может относиться к сакральным (крестцовыми?) клеткам, происходящим из нервного гребня. Мутации
GFRα3 , гена, кодирующего лиганд-связывающую молекулу для artemin, также не ассоциируются с HSCR.
Функции RET-GDNF-GFRα1 системы
Клетки, образующиеся из нервного гребня, т.е. клетки эмбриональных сенсорных и симпатических ганглиев, экспрессируют RET-GFRα рецепторный комплекс, а GDNF обеспечивает их выживаемость и рост аксонов. Исследование эмбриональных клеток у птиц, мышей и крыс in vitro показало, что GDNF действует на ранние предшественники ЭНС как митоген, стимулирует их дифференцировку в нейроны и рост аксонов (Рис.3А,В). В органной культуре мышиной интестинальной ткани, содержащей клетки ЭНС, GDNF может направленно притягивать (привлекать) мигрирующие клетки-предшественники ЭНС (Рис.4). Интересно, что у других клеток, имеющих происхождение из нервного гребня, отсутствует такая направленная миграционная реакция. Предполагается, что такая реакция на GDNF, который является "нижестоящим" (downstream) по отношению к Ret/GFRα рецепторному комплексу, может проявляться дифференцированно в зависимости от типа клеток. В том же эксперименте установлено, что вагальные клетки нервного гребня предназначены для образования ЭНС, но при тестировании на более ранних стадиях, когда они эмигрируют из нервной трубки, реакция на GDNF отсутствовала. Т.о., изменения по мере развития происходят в вагальных клетках нервного гребня либо перед непосредственным их вхождением в передний кишечник, либо после того как они были обработаны "кишечным микроокружением" таким образом, что они становятся GDNF-реактивными.
Эндотелин-эндотелин рецепторная система
Эндотелины (ET-1, ET-2 и ET-3) являются межклеточными локальными курьерами (messengers), действующими через рецепторы клеточной поверхности, ETA и ETB. Эндотелиновая система у взрослых организмов важна для регуляции кровяного давления, контролируя тонус микрососудистой сети. Во время раннего эмбриогенеза она играет важную дополнительную роль в регуляции морфогенеза, что было обнаружено при изучении нокаутных мышей. Например, нокаутированный
Et-1 ген у мышей приводит к тяжелым краниофациальным и кардиологическим дефектам. Этот ген контролирует дисморфогенез множества структур, являющихся производными нервного гребня.
Эндотелиновый рецептор В (ETB)
Изучение семейной формы HSCR дало возможность идентифицировать
ETB рецептор как ген, который в инактивированном состоянии может вызывать HSCR. У человека около 3%-7% HSCR возникает в результате
ETB мутации. Обычно обнаруживается доминантное наследование с неполной пенетрантностью, т.к. у гетерозигот поражается только 21% лиц и около 25% лиц с мутацией в гомозиготном состоянии здоровы.
ETB рецепторный ген локализован на хромосоме человека 13q22 и кодирует G белок-спаренный рецептор с семью трансмембранными доменами.
EtB рецептор экспрессируется в нервном гребне и клеточных линиях, имеющих происхождение из нервного гребня, включая клетки, образующие ЭНС. Этот рецептор экспрессируется очень рано в нервных складках (folds), еще до эмиграции клеток нервного гребня и эта экспрессия сохраняется, когда клетки нервного гребня мигрируют к тканям-мишеням.
Таргетированная делеция
EtB рецепторного гена вызывает сходные HSCR -подобные состояния и дефекты пигментации у мышей. Piebald lethal мутация
(Sl) у мышей и spotting lethal
(sl) мутация у крыс также обсловлены утратой ET функции из-за инактивации
ETB рецепторного гена. В изящном эксперименте с использованием индуцибельной системы, модулирующей экспрессию
EtB у трансгенных мышей Shin с coaвт. [1999] показал, что для предупреждения дистального аганглионоза
EtB должен экспрессироваться с E10, т.е. в сроки, близкие к вхождению ЭНС предшественников в кишечник (к E12.5). Последнее интересно тем, что полное заселение кишечника не происходит до E14.5. Предполагается, что или
EtB mRNA и/или белок персистируют примерно 2 дня, либо то, что последний участок заселения ободочной кишки относительно слабо реагирует на
EtB активность.
Эндотелины (ET)
ET-1, ET-2 и ET-3 являются секреторными молекулами, продуцируемые как крупные, инактивированные молекулы предшественники. Они должны быть разделены в двух позициях, чтобы образовались небольшие 21 аминокислотные активные пептиды. И хотя EtB связывается с Et-1, -2 и -3 с одинаковой аффинностью, принципиальным лигандом для EtB рецептора клеток-предшественников ЭНС является Et-3, т.к. это единственный эндотелин, продуцируемый в значительных количествах мезенхимными клетками ЖКТ [Brand M.,1998]. Мутации в
ET-3 гене человека (локализован на хромосоме 20q13.2-13.3) отвечают примерно за 5% HSCR. Мутации мышиного
Et-3 гена, как, например, у lethal spotting мышей (
ls) вызывают пигментацию и фенотип, сходный с
EtB мутацией, но с менее тяжелыми проявлениями - длина англионозного сегмента кишечника у них короче. Предполагается, что это обусловлено частичной компенсацией низкого уровня Et-1, на который рецептор реагирует в той же степени.
Эндотелин-конвертирующий фермент-1 (ECE-1)
Протеазы, осуществляющие вторичное расщепление для образования функциональной ET являются эндотелин-конвертирующими ферментами (ECE-1). Ген для этого фермента локализован на хромосоме 1p36.1, он мутирован у пациентов, составляющих группу сложных нейрокристопатий, характеризующихся поражениями сердца, черепно-лицевыми дефектами, дисфункциями АНС и интестинальным аганглионозом. Предполагают, что множественные аномалии происходят из-за нарушения функции ET-1 и ET-3, т.к. ECE-1 действует как активирующая протеаза для крупных молекул ET-1 и ET-3. Мыши с отсутствием Ece-1 имеют черепно-лицевые и кардиологические аномалии, очень сходные с аномалиями наблюдаемыми у
Et-1 и
EtA нокаутных мышей, у них также отсутствуют эпидермальные меланоциты и энтерические нейроны в дистальном кишечнике, которые сходны с аномалиями у мышей с отсутствием Et-3 или EtB.
Функции ET-3-ETB системы в ЭНС клетках
Эффекты передачи сигналов во время развития очень тонкие. Клетки-предшественники ЭНС были выращены в клеточной культуре после иммунноселекции из кишечника ранних эмбрионов птиц с использованием антител к маркеру нервного гребня HNK-1. Добавление только одного ET-3 к этим клеткам не оказывало на них значимого эффекта, но ET-3 резко снижал дифференцировку нейронов, которые "управлялиcь" (driven) GDNF (Рис.3C,D).
Выживаемость и митогенный эффект GDNF не были нарушены. То же самое наблюдали у мышей, клетки-предшественники которых иммунноселектировали из кишечника. ET-3 снижал число образующихся в культуре нейронов. Такое дифференцированное ингибирование или эффект задержки ET-3 сигнализации является неспецифическим, поскольку он не ограничивается поражением дифференцировки, управляемой особым фактором, таким как GDNF. Например, нейрональная дифференцировка клеток-предшественников ЭНС у крыс in vitro может быть стимулирована цилиарным нейротрофическим фактором (ciliary neurotrophic factor, CNTF), но CNTF- индуцированную дифференцировку также снижает ET-3. Кроме того, эффект ET-3 не ограничивается подавлением единственного направления дифференцировки, энтерального нейрогенеза. Например, клетки торакального нервного гребня эмбрионов птиц, культивируемые в присутствии экстракта куриного эмбриона дифференцируются в меланоциты из-за присутствия не охарактеризованного индуктора в эмбриональном экстракте, а добавление ET-3 задерживает, но не предотвращает появление меланоцитов. Такой парадоксальный эффект увеличения числа меланоцитов присутствует в культуре. Причиной этого является более высокая скорость митотического деления в недифференцированных клетках нервного гребня, чем в меланоцитах. Следовательно, поддержание клеток в недифференцированном состоянии в течение долгого периода времени увеличивает, в конечном итоге, число клеток, способных к дифференцировке в меланоциты. Сходные результаты наблюдали в культуре предшественников Шванновских клеток эмбрионов крыс (линия также получена из нервного гребня). В этом случае дифференцировка в зрелые Шванновские клетки контролируется β-нейрорегулинами, дополненными ростовым фактором фибробластов-2 (fibroblast growth factor-2, FGF-2), но эта дифференцировка задерживается при добавлении ET-3, действующего через EtB рецептор.
Эти результаты указывают, что действие ET-3 на клетки, происходящие из нервного гребня, заключается в предотвращении или задержке дифференцировки в целом, независимо от того относится это к меланоцитам, Шванновским клеткам или ЭНС нейронам. Т.к. факторы, индуцирующие дифференцировку (β-нейрорегулин, FGF-2, GDNF и CNTF), действуют через неродственные рецепторы, тормозящий эффект ET-3 на дифференцировку может быть на общей нижестоящей (downstream) точке этих рецепторов. Таким общим моментом может быть активность транскрипционного фактора Sox10 и, возможно, Pax3. Оба фактора, действуя синергично, способствуют дифферецировке меланоцитов, Шванновских клеток и ЭНС нейронов. Возможно, что прямо или косвенно, ET-3 подавляет экспрессию или активность этих молекул.
Две независимых группы исследователей предположили, что когда EtB-Et-3 сигнальный путь ингибирует или задерживает дифференцировку нейронов, то в отсутствие передачи сигнала через этот путь, популяция энтерических нейронов-предшественников дифференцируется слишком рано и слишком полно в нейроны, еще до заселения дистальной части заднего кишечника. В результате должен образоваться дефицит пролиферирующих и мигрирующих клеток для завершения колонизации дистальной части кишечника. Этим можно было бы объяснить отсутствие нейронов в дистальном отделе заднего кишечника у мышей или человека с мутациями в гене, кодирующем
EtB или
Et-3.
Эта гипотеза согласуется с результатами экспериментов, в которых эксплантант кишечника с энтерическими предшественниками нейронов в терминальном участке подвздошной кишки (но не в заднем кишечнике) мыши был удален и выращен в органной культуре. В контрольной культуре колонизация заднего кишечника имела место, но в присутствии EtB антагониста, который блокирует Et-3-EtB передачу сигнала, возникал терминальный аганглионоз. Однако недавно было показано, что экспрессия
EtB не является необходимой для колонизации дистального заднего кишечника. Такие разногласия могут быть связаны как с методическими особенностями эксперимента, так и с точностью определения стадии колонизации. Функция EtB пептида подавляется с E11.5 у мышей, в то время как у трансгенных мышей утрата экспрессии гена
EtB происходит на стадии Е12.5 или позднее.
Hedgehog signaling system
Члены hedgehog семейства являются секреторными белками, участвующими в жизненно важных процессах развития. Два члена этого семейства Indian hedgehog (Ihh) и Sonic hedgehog (Shh) могут влиять на развитие ЭНС. Оба (Ihh и Shh) белка связываются с трансмембранным белком Patched (Pts). В норме Pts репрессирует передачу сигнала от молекулы клеточной поверхности Smoothened (Smo). Связывание hedgehog ингибирует Pts и дерепрессирует Smo передачу сигнала. Передача сигнала через Ihh или Shh активизирует транскрипционный фактор Gli1 и индуцирует скелетный морфогенетический белок 4 (bone morphogenetic protein 4, BMP4) из семейства TGF-β . Гены
Shh и
Ihh экспрессируются в эндодерме кишечника, гены
Ptc,
Gli и
Bmp4 экспрессируются в мезенхиме кишечника. Гомозиготы
Ihh или
Shh у мышей погибают на ранних стадиях эмбрионального развития, гетерозиготы погибают почти сразу после рождения [Ramalho-Santos M.et al.,2000]. У
Ihh+/- мышей в поздний плодный период расширена ободочная кишка, стенка которой аномально истончена и у них часто наблюдают отсутствие энтерических нейронов в части тонкого кишечника и в расширенной области ободочной кишки. Присутствие ЭНС в нерасширенной части ободочной кишки у
Ihh+/- мышей свидетельствует, что предшественники энтерических нейронов мигрируют в кишечник, но не выживают и/или не дифференцируются в отсутствие Ihh. Доказательством роли hedgehog в развитии ЭНС являются данные о сверхэкспрессии
GLI гена человека у мышей. Такие трансгенные мыши имели расширенную ободочную кишку и отсутствие энтерических нейронов в части ободочной кишки. Однако неясно, почему
Gli1 свехэкспрессия мимикрирует
Ihh "недоэкспрессию".
У мышей
Shh+/- нет отсутствия ЭНС в какой-либо части кишечника, но тельца нервных клеток присутствуют внутри слизистой, под эндодермальным эпителием и в lamina propria ворсинок, т.е. в тех местах, где в норме они должны отсутствовать. Shh, секретируемый эндодермой кишечника, активирует экспрессию
Ptc и
Bmp4 в соседней не мышечной мезенхиме и ингибирует нейрональную и гладкомышечную дифференцировку. Предполагают, что передача сигнала через Shh важна для радиального паттернирования кишечной трубки, чтобы гладкомышечные клетки и нейроны дифференцировались только во внешних слоях, отдельно от эндодермы. Присутствие энтерических нейронов близко к просвету кишечника у
Shh+/- согласуется с этой гипотезой, хотя и требует объяснения тому, какие механизмы индуцируют миграцию предшественников энтерических нейронов в области, тесно прилегающие к просвету, т.к. у животных дикого типа миграторные и постмиграторные недифференцированные клетки (производные нервного гребня) отсутствуют в мезенхиме, близко прилегающей к эндодерме.
IHH и
SHH вероятно являются генами-кандидатами, определяющими дефекты развития ЭНС у человека, но широкое распространение этой системы в черепно-лицевых областях, ЦНС и зачатках конечностей может свидетельствовать о том, что дефекты ЭНС являются лишь частью гораздо более сложных аномалий развития.
Neurotrophin signaling systems
Давно известно, что члены семейства нейротрофина (NT) и нейротрофные факторы (NGF, BDNF, NT-3 и NT4/5) играют важную роль в дифференцировке, росте и выживаемости многих частей нервной системы, включая симпатические нейроны и нейроны дорсальных корешковых ганглиев. Действие нейротрофинов опосредуется главным образом через Trk-рецепторные тирозин киназы. Хотя все нейротрофины (за исключением NT4/5) и все три Trk рецептора (TrkA, TrkB, и TrkC) присутствуют в развивающейся ЭНС многих видов, включая человека, пока нет доказательств, что нейротрофины играют какую-либо роль в раннем развитии ЭНС, за исключением NT-3. Исследования in vitro показали, что NT-3 способствует дифференцировке ЭНС предшественников, иммунноселектированных их эмбрионального кишечника, росту аксонов и дифференцировке нейронов в отдельных ганглиях крыс в постнатальный период [Saffrey et al.,2000]. Мыши с отсутствием NT-3 или его рецептора TrkС имеют сниженное число миэнтерических и подслизистых нейронов, а мыши, у которых имеется сверхэкспрессия NT-3, характеризуются повышенным числом миэнтерических, но не подслизистых, нейронов. Вероятно, что NT-3 необходим для развития субпопуляций энтерических нейронов [Chalazonitis A. et al. 2001].
Транскрипционные факторы
Транскрипционные факторы - это белки, регулирующие экспрессию генов посредством связывания с регуляторными элементами ДНК, стимулируя или репрессируя транскрипцию этих генов. Сами транскрипционные факторы часто связываются с ДНК-последовательностью относительно неспецифично, но в норме они комбинируются с другими транскрипционными факторами и формируют молекулярный комплекс, который таргетирует регуляторные элементы специфических генов или специфических наборов генов.
Phox2b
Гены, кодирующие Phox2a и Phox2b очень сходны, но не сцеплены и в геноме человека, и в геноме мыши. Ген, кодирующий PHOX2a локализован на хромосоме 11q13, PHOX2b - на 4p12 [Adachi et al.,2000]. Phox2a и Phox2b являются спаренными боксовыми гомеодоменными транскрипционными факторами, экспрессируемыми многими дифференцированными автономными нейронами, черепными ганглиями и ядрами заднего мозга. Оба белка экспрессируются всеми норадреналинергическими и некоторыми не норадреналинергическими нейронами, включая энтерические и парасимпатические нейроны.
Phox2a ген, но не
Phox2b ген, являются нижестоящей (downstream) мишенью другого транскрипционного фактора - Mash1 (
Mash1 - Mammalian Achaete-Suite Homologue), но оба (Phox2a и Phox2b) регулируют экспрессию
Ret (часть рецептора для GDNF) и экспрессию ферментов, участвующих в синтезе норадреналина - тирозин гидроксилазу и дофамин β-гидроксилазу.
Phox2a-/- мыши не имеют явных дефектов в ЭНС, но у
Phox2b-/- мышей отсутствует ЭНС во всех отделах ЖКТ. Фактически, у
Phox2b-/- мышей полностью отсутствует периферическая автономная нервная система. У
Phox2b нокаутных мышей клетки нервного гребня достигают переднего кишечника, но далее не мигрируют, что вероятно связано с отсутствием экспрессии
Ret. Данные о связи мутаций
PHOX2a или
PHOX2b с дефектами ЭНС у человека отсутствуют.
Sox10 (доминантный ген мегаколона)
Гены большого
Sox (Sry-box) семейства кодируют транскрипционные факторы, характеризующиеся общей последовательностью, названной high mobility group (HMG) box. Они являются основными в отношении ДНК-связывающей способности генов этого семейства. Несмотря на то, что все
Sox гены имеют законсервированный HMG домен, каждый из них имеет набор уникальных нижестоящих (downstream) генных мишений, в зависимости от процессов (от детерминации пола до роста скелета), которые нарушаются при нокаутировании разных
Sox генов. Такое специфическое ДНК-распознование связано с Sox белком, действующим как часть транскрипционного комплекса. Идентификация генов, контролирующих активность Sox белков, затруднена.
Sox гены включаются в специфическое время в специфичных типах клеток и, следовательно, они имеют точные вышестоящие (upstream) регуляторы, которые пока неизвестны.
Имеется 4 типа синдрома Waardenburg (WS) с дефектами развития в клетках и структурах, происходящих из нервного гребня и др. зачатков нервной системы. Мутация в
SOX10 (ген локализован на хромосоме 22q13) может вызвать Waardenburg-Shah синдром (WS4у человека) [Southard-Smith E. et al.,1999] и доминантный мегаколон у мышей [Southard-Smith E. et al.,1998], в обоих случаях с дефектом меланоцитов и ЭНС клеток (имеющих происхождение из нервного гребня). Причинами WS4 являются также мутации в
ET-3 и
ETB генах. Другой вариант WS может быть обусловлен мутацией генов двух других транскрипционных факторов - микрофтальмия-ассоциированным транскрипционным фактором (microphthalmia-associated transcription factor, MITF) при WS2 и Pax3 (paired box) при WS1 и WS3 соотв.
Имеется сообщение о больном с frameshift мутацией в
SOX10, страдающем от хронической интестинальной псевдо-обструкции, глухоты и периферической нейропатии, ассоциированной с периферической гипомиелинацией, но без депигментации. Биопсия кишечника показала, что тельца нервных клеток и волокон присутствовали в миэнтерическом и подслизистом сплетениях, но осталось неясным, утрачена ли специфическая субпопуляция энтерических нейронов и в каком количестве присутствуют энтерические нейроны и глиальные клетки. В линии Шванновских клеток (происходящих из нервного гребня) Sox10 положительно регулирует промотор гена myelin protein zero
P0, основного белка периферического миелина. Предполагается, что многие аномалии у больного с frameship мутацией в
SOX10 (периферическая нейропатия, например) могут быть результатом дефекта в P0 белке. Но неясно, каким образом дефект в P0 белке может вызвать хроническую интестинальную псевдо-обструкцию, когда энтерические нейроны не миелинизированны, и, хотя некоторые vagal преганглионарные волокна миелинизированны, не сообщалось, что билатеральная ваготомия вызывает интестинальную псевдо-обструкцию.
Sox10 также активирует MITF промотор, его активность далее усиливается Pax3 белком. Sox10 и Pax3 также активируют
Ret, играющую центральную роль в образовании ЭНС. Также как и у мышей
Ret-/-, у мышей с отсутствием Sox10 вагальные клетки, происходящие из нервного гребня, гибнут перед самым вхождением в передний кишечник.
Sox10 экспрессируется в мигрирующих клетках нервного гребня и их производных у человека, мышей и цыплят. У птиц он экспрессируется сразу после экспрессии транскрипционного фактора типа цинковых пальцев (
Slug), но неизвестно, активирует ли Slug белок
Sox10.
Slug относится к генам, побуждающим миграцию клеток нервного гребня.
Pax3
Pax3 относится к членам paired-box-containing семейства транскрипционных факторов. Больные с WS без HSCR обычно имеют мутации в
PAX3 гене [Baldwin C.et al.1992]. Больные являются гетерозиготами по
PAX3 гену, гомозиготы по этому гену летальны. У мышей
Pax3 экспрессируется многими клетками-производными нервного гребня, включая энтерические нейроны и предшественники меланоцитов. Гетерозиготные мыши по
Pax3 мутации имеют белые пятна на животе (
Splotch фенотип), но не имеют дефектов ЭНС. Гомозиготы по этому гену погибают на средних стадиях внутриутробного развития, они имеют дефекты нервной трубки и сердца и отсутствие энтерических нейронов каудальнее желудка [Lang et al., 2000]. Pax3 необходим для инициации
Ret экспрессии предшественниками энтерических нейронов (Рис.2), поэтому у
Pax3-/- мышей отсутствует экспрессия
Ret каудальнее желудка.
Mash1 (mammalian achaete-scute homologue 1)
Mash1 кодирует транскрипционный фактор, принадлежащий к basic helix-loop-helix (bHLH) семейству белков. У мышей он временно экспрессируется во время эмбриогенеза в ЦНС и во многих клетках, образующихся из нервного гребня, включая клетки, заселяющие кишечник.
Mash1 у млекопитающих является гомологом
achaete-scute комплекса Drosophila, участвующим в нейрогенезе центральной и периферической нервных систем.
Mash1-/- мыши гибнут в течение 48 часов после рождения, у них отсутствуют симпатические и энтерические нейроны в пищеводе. У нокаутных мышей отсутствуют также нервные волокна, опосредующие релаксацию нижнего сфинктера пищевода, но присутствует внешняя иннервация пищевода из ствола мозга. У
Mash1-/- мышей энтерические нейроны присутствуют в желудке, тонком и толстом кишечниках, хотя некоторые типы нейронов (например, серотонинсодержащие нейроны) отсутствуют в этих частях кишечника [218]. Во время развития
Mash1-/- мышей клетки нервного гребня мигрируют и правильно локализуются в кишечнике, но не дифференцируются в нейроны. Т.е. Mash1 необходим для дифференцировки предшественников нейронов, но не требуется для миграции клеток нервного гребня.
Mash1-/- мыши отличаются от фенотипа
Ret-/-,
gdnf-/- и
gfrα мышей тем, что у них отсутствуют энтерические нейроны только в пищеводе, тогда как у мышей с отсутствием GDNF сигнального пути (см. выше) нейроны в пищеводе присутствуют, но отсутствуют в тонком и толстом кишечниках. Такие региональные различия фенотипов вызывают удивление, т.к. имеются доказательства, что Mash1 и Ret принадлежат к одному и тому же сигнальному каскаду (Рис.2) и большинство или все предшественники энтерических нейронов, независимо от области кишечника, экспрессируют и
Mash1 и
Ret. Предполагают, что региональные различия присутствия нейронов у различных нокаутных мышей могут быть связаны с различным росто-каудальным уровнем происхождения эзофагеальных нейронов из энтерических нейронов, которые присутствуют в более каудальных областях ЖКТ.
Человеческий гомолог
Mash1, который на 95% гомологичен крысиному
Mash1, изолирован и назван
HASH1 (human acheaete-scute homologue 1).
HASH1 экспрессируется предшественниками симпатических нейронов достаточно рано в эмбриональном развитии, на 6-7 неделе и в плодных легочных эндокринных клетках. Он также экспрессируется в опухолевых нейроэндокринных клетках при медуллярном тиреоидном раке (MTC), в малых клетках при раке легкого и при феохромацитомах.
HASH1 ген содержит множественные повторяющиеся копии тринуклеотида CAG, которые уникальны для гена человека и не сохранились у гомолога грызунов. Повторы триплета CAG могут проявлять мейотическую нестабильность, такую как у
FMR-1 гена при синдроме фрагильной X-хромосомы и у андрогенного рецептора человека при болезни Кеннеди. В настоящее время структурные изменения в
HASH1 не связаны с каким-либо заболеванием человека.
Mash1-/- мыши с отсутствием нервных волокон в нижнем сфинктре пищевода имеют признаки, сходные с ахалазией пищевода человека. Ахалазия - заболевание, при котором нижний сфинктер пищевода не расслабляется в ответ на продвижение пищевого комка, что связано с нехваткой нервных волокон в мышце сфинктера, внешние нервные волокна не поражены. Ахалазия впервые проявляется у взрослых людей. Поскольку
Mash1 экспрессируется только транзиторно во время эмбрионального развития и необходим для нейрональной дифференцировки, то мало вероятно, что такой дефект функции
Mash1 лежит в основе ахалазии пищевода.
Hox11L1
Hox11 семейство (
Hox11,
Hox11L1,
Hox11L2) состоит из генов, содержащих 180 гомеобоксных пар оснований, характеризующих их как транскрипционные факторы. Они экспрессируются не перекрывающимся путем в развивающейся нервной системе и других системах мышиного эмбриона.
Hox11L1 ген локализован на хромосоме человека 2p13.1 [64] и экспрессируется в нейронах развивающейся ЭНС и других нейронах, являющихся производными клеток нервного гребня. Мыши с мутацией
Hox11L1 гена (обозначаемые также как
Tlx2, Enx и
Ncx) развивают INDB -подобный синдром (мегаколон с гиперплазией ЭНС в ободочной кишке и гипоплазией в подвздошной кишке с последующей гибелью некоторых нейронов). Эти дефекты развития ЭНС не являются вторичными по отношению к другим аномалиям, т.к. ген экспрессируется в нейронах ЭНС. И хотя в настоящее время некоторые элементы этих генов были определены, нет никакой информации о генах, которые регулируют его не на транскрипционных мишенях
HOX11L1. Такие гены могли бы быть кандидатами для INDB человека.
SIP1
Некоторые больные с HSCR, страдающие микроцефалией, субмукозной расщелиной неба и небольшим ростом имеют мутации
SIP1 гена, локализованного на хромосоме 2q22. Предполагают, что дефекты являются результатом гаплонедостаточности
SIP1, из-за нулевой мутации в одном аллеле. Исследования у мышей показали, что Sip1 - это Smad1-, 2-, 3- и 5-интерактивный белок, являющийся членом δEF1/Zfh-1 семейства цинковые пальцы/гомеодоменных белков. Smad белки являются основными для трансдукции TGF-β (включая Bmp-4) сигналов в ядра. Sip1 является репрессором транскрипции и может препятствовать транскрипционной активности, проходящей через Smad путь. Нет никаких сообщений о фенотипе мышей с отсутствием этого белка и о влиянии
SIP1 мутации на фенотип HSCR.
Заключение
ЭНС формируется из мигрирующих клеток нервного гребня эмбриона. Аномалии в процессе образования ЭНС приводят к HSCR у человека. При этом состоянии наблюдается отсутствие энтерических нейронов в вариабельном по длине наиболее дистальном участке кишечника. Лечение заболевания в настоящее время сводится к хирургической резекции, которая хорошо отработана и отличается лишь некоторыми деталями. Другим врожденным заболеванием, связанным с нарушение развития ЭНС, вероятно является INDB, но его диагностика, лечение и даже само существование этой болезни вызывает споры и сомнения. В некоторых случаях известны генетические причины HSCR, обычно это мутации генов в GDNF или ET-3 сигнальных системах. Генетические основы INDB остаются неясными. Несмотря на достаточно глубокие исследования HSCR, многие случаи этого заболевания не могут быть описаны в системе известных генов. Кроме того, гено-фенотипические связи для HSCR не являются простыми и могут быть поняты только после глубокого изучения биологии развития ЭНС. Это является предметом обсуждения
второй части обзора (Newgreen D, Young HM. Enteric nervous system: development and developmental disturbances-part 2. Pediatr Dev Pathol 2002;5:329.
Сайт создан в системе
uCoz