Polyglutamylation тубулина является общераспространённой в центриолях, базальных тельцах и аксонемах, она характерна для большинства нейрональных микротрубочек. Эта модификация участвует в контроле стабильности центриолей, ритмичных изменений аксонем и нейрональной дифференцировки, но энзим, ответсвенный за эту модификацию известен. Bernard Edde и др.идентировали и охарактеризовали одну из его субъединиц , PGs1 (см. p. 4181). Начав с частично очищенныых препаратов из головного мозга мышей, авт. использовали иммунопреципитацию, чтобы показать, что polyglutamylase состоит из трех полипептидов: p32 (PGs1), p50 и p80. Затем они продемонстрировали с помощью масс-спектрометрии и изучения баз данных, что субъединица PGs1 кодируется GTRGEO22, геном, чьи мутации ассоциируют с образованием аномальных flagella сперматид и стерильностью самцов. Edde и др. подтвердили, что PGs1 в самом деле является компонентом энзима, показав, что мноклональные антитела, специфичные к белку, устраняют polyglutamylase активность. Иммунофлюоресценция с использование этих антител показала, что PGs1 ко-локализуется с высоко polyglutamylated структурами, включая центросомы, базальные тельца и микротрубочки нейритов. Т.к. PGs1 не обладает внутренне присущей ферментативной активностью, но продолжает обеспечивать правильную локализацию в случае избыточной экспрессии, то авторы полагают, что она действует как поставляющая (targeting) субъединицы для polyglutamylase комплекса.