Белок внеклеточного матрикса fibronectin играет важную роль в клеточной адгезии, миграции, росте и дифференцировке. Он секретирвется в виде растворимого димера, но после сборки образует нерастворимую форму в виде мультимерных фибрилл. Процесс сборки зависит от взаимодействий между фибронектином и интегринами клеточной поверхности и регулируется с помощью несколькдих сигнальных путей. В работе на , Iwona Wierzbicka-Patynowski and Jean Schwarzbauer обсуждают исследования, проливающие свет на этот сложный механизм. Он обычно инициируется соединением α5β1 интегрина с RGD мотивом фибронектина. Т.к. фибронектин является димером, то это способствует образованию кластеров интегринов, взаимодействию fibronectin-fibronectin и формированию фибрилл. Др. следствием соедирнения с интегрином является открытие молекулы фибронектина так, что она начинает экспозировать скрытые мотивы мультимеризации. Недавние исследования покоазали, что частичное расправление молекулы обеспечивает эластичность фибриллам и позволяет им оставаться под натяжением (tension). Это м. усиливать гибкость матрикса и, по-видимому, регулируется с помощью сигнгалов, которые контролируют сократимость актомиозина. Др. сигнальными молекулами, которые регулируют сборку фибронектина, являются FAK и Src; эти тирозин киназы находятся ниже интегринов и, по-видимому, участвуюит в петлях обратной связи, которые поставляют fibronectin ligand. В самом деле нарушения сборки фибронектина из-за Src и др. продуктов онкогенов, по-видимому, оказывают существенное влияние на фенотип опухолевых клеток.
