Благодаря своим высоким уровням ненасыщенные липиды и низким уровням sphingolipids и cholesterol, ER мембраны оказываются чрезвычайно гибкими с наивысшей скоростью спонтанной транслокации через липидный би-слой. Изгибы в этой мембране генерируются с помощью COPII оболочек. В ретроградном пути комплекс COPI обусловливает отпочкование от мембран Гольджи и этот комплекс также способен отпочковать пузырьки от липосом [12,13]. Однако, у дрожжей в Golgi,
члены семейства Drs2p P-type ATPases , по-видимому. существенны для формирования антероградного и ретроградного транспорта пузырьков [14]. Кроме того, инактивация Drs2p ATPases в Golgi и плазматической мембране драматически влияет на эндоцитоз [15]. Первоначально Golgi P-type ATPase Drs2p сама по себе была идентифицирована как aminophospholipid транслокатор, поддерживающий цитозольную ориентацию phosphatidylserine и phosphatidylethanolamine в плазматической мембране, однако новые данные приписывают эту функцию двум членам семейства плазматической мембраны [15]. Имеется более десятка
Drs2p-like P-type ATPases у людей; их участие в везикулярном транспорте (Рис. 2) подтверждает идею, что транслокация липидных масс на цитозольную поверхность м. управлять изгибанием и отпочкованием [7]. Позднее, ABC транспортеры, как было установлено, также участвуют в транслокации липидов, нов в противоположном, экзоплазменном направлении. Затрагивают ли ABC транспортеры отпочкование, неясно.
Glycerophospholipids, cholesterol и остов sphingolipid ceramide синтезируются в ER. В то время как ceramide достигают первого энзима синтеза гликолипидов, glucosylceramide synthase, в раннем Golgi с помощью везикулярного транспорта, ими транспортируются в Golgi sphingomyelin synthase, которая недавно идентифицирована в качестве SMS1 [16,17],
Рис. 2. Lipid translocators may induce curvature. Different P-type ATPases at specific locations are involved in the translocation of aminophospholipids towards the cytosolic leaflet of cellular
membranes and may provide the driving force for the budding
reaction in rigid membranes. Because the lateral pressure will be
felt all along the closed membrane, the translocator does not have to
reside in the bud itself. PM, plasma membrane. The blue and green
boxes indicate two different P-type ATPases that translocate
aminophospholipids from the exoplasmic membrane leaflet (red lines)
towards the cytosolic leaflet (blue lines) and thereby generate lateral
pressure in the cytosolic leaflet (double-headed arrows). The
difference in lateral pressure between the two leaflets may be the
driving force behind budding.
появляется с помощью независимого пути посредством ceramide
transfer protein CERT [18]. SMS1 ко-локализуется с маркером trans-Golgi sialyltransferase [16], которая занимает крупный сайт синтеза sphingolipid в trans-Golgi. Рассматривая двунаправленное везикулярное общение между ER и плазматической мембраной (Рис. 3),
наиболее замечательным свойством липидной организации в клетках млекопитающих выявляется обогащение sphingolipids и cholesterol позднего Golgi, плазматической мембраны и эндосом. Cholesterol спонтанно перемещается между и поперек мембран в виде мономера. Его локализация предопределеляется с помощью его высокого сродства к sphingolipids и насыщенным glycerophospholipids. Что же движет sphingolipid/cholesterol комплекс в направлении плазматической мембраны. Ориентация в направлении просвета sphingolipids сил указывает на то, что комплекс д. специфически включаться в forward путь или исключаться из ретроградных пузырьков (Рис. 3). В самом деле,
COPI-покрытые Golgi пузырьки имеют пониженные уровни sphingomyelin
и cholesterol [19]. Эти пузырьки м. отпочковываться от пред-существующих доменов. Или напротив, генерация изгиба (напр.. с помощью оболочки) м. индуцировать широко-массштабную сортировку с помощью специфического включения ненасыщенных липидов в формирующуюся почку. Таким образом высоко искривленные ретроградные трубочки [20] также будут высвобождать ненасыщенные липиды из Golgi. Происходит ли сходная реакция сортировки на цитозольной поверхности, за исключением цитозольно ориентированных phosphatidylserine из ретроградного пути, остается неизвестно, т.к. липидная организация цитозольной стороны просветных sphingolipid-cholesterol доменов неизвестна.
Рис. 3. Lipid transport between ER and Golgi. A bidirectional vesicular transport pathway connects the ER and Golgi, although tubulation is also observed [20]. Cholesterol spontaneously exchanges between membranes. Ceramide can be transported by the transfer protein CERT [18], which is required for reaching the sphingomyelin synthase 1 in the trans Golgi [16,17]. Glucosylceramide synthesized on the cytosolic surface of the cis-Golgi, which utilizes a different pool of ceramide, spontaneously translocates across the membrane to be converted to lactosylceramide and the ganglioside GM3. Translocation to the lumen of the trans-Golgi via the ABC transporter MDR1 may be specific for a glucosylceramide pool destined for the synthesis of neutral glycolipids [42]. PM, plasma membrane. Rafts (red lines, indicating sphingolipid/cholesterol composition)
in lumenal leaflets of organellar membranes (blue lines, indicating glycerophospholipid composition) serve to sort sphingolipids, cholesterol and proteins towards the plasma membrane.
Sorting of lipid-anchored proteins
Специальный класс белков плазматической мембраны, это те. которые закреплены на мембране при помощи липидных хвостов. Каков молекулярный механизм, который обогащает glycosylphosphatidylinositol
(GPI)-закрепленными белками на наружной поверхности плазматической мембраны и ацетилирует и prenylated белки на внутренней поверхности плазматической мембраны? GPI-закрепленные белки, по-видимому. исключены из ретроградного транспорта, возможно из-за того, что они распределяются со sphingolipids. Всё ещё продолжаются споры, образуют ли GPI-закрепленные белки кластеры на клеточной поверхности [21-23]. Т.к. GPI-закрепленные белки в основном сортируются в Golgi и эндосомах, то это, по-видимому, имеет отношение к изучению локальных кластеров в этих органеллах. Acylated и prenylated белки занимают разные ареалы цитозольной поверхности, это, по-видимому, отражает упорядоченные и неупорядоченные липидные домены, соотв. [24]. Следовательно, липидные плотики скорее всего обеспечивают сортировку закрепленных на липидах белков в плазматическую мембрану.
Lipid-binding proteins and vesicle flux
Неожиданно антероградный транспорт в Golgi оказался чрезвычайно чувствительным к изменениям концентрации холестерола [25,26], возможно это ведет к несоответствующей сегрегации липидов и белков [27] или к неправильному отложению белков на цитозольной поверхности. У дрожжей трансмембранный ток через экзоцитотический путь регулируется с помощью цитозольного Sec14 [28], семейства цитозольных phosphatidylcholine/phosphatidylinositol белков-переносчиков, которые посредством своей двойной специфичности м. действовать как сенсоры липидного состава и адаптировать липидный метаболизм. В то время как phosphatidylinositol переносящий белок млекопитающих, PITPα, м. выполнять родственную функцию и сообщать обратно в ядро [29], то высоко гомологичный ассоциированный с Golgi PITPβ существенен для роста [30]. PITPβ связывает sphingomyelin, что является неожиданным, т.к. этот липид, как полагалось, находится в просвете Golgi.
Selective endocytosis
Эндоцитоз (Рис. 4) м. управляться с помощью транслокации липидов и основанного на актине механизма, но прежде всего machinery сортировки белков использует (clathrin) белковые оболочки. Напротив, преимущественное потребление гликолипидов с помощью кавеол [31] нуждается в базирующейся на липидах агрегации [32]. Гликолипиды используются в качестве эндоцитотических рецепторов токсинами, вирусами и бактериями. Липидные плотики, по-видимому, играют основную роль в передаче сигналов рецепторами и эндоцитозе (не обязательно посредством caveolae), процессе, по-видимому, регулируемому с помощью интегринов [33]. Гликолипидные плотики, по-видимому, концентрируются на путях от ранних эндосом к recycling эндосомам и к поздним эндосомам, откуда плотики достигают Golgi [34], транспортный путь, которым следуют glycolipid-связанные токсины в направлении ER [35]. Транспорт sphingolipids и cholesterol в Golgi прерывается в условиях накопления липидов в эндоцитотических органеллах (как это наблюдается при многих болезнях лизосомного накопления) [36]. Удаление холестерола из эндосом зависит
Рис. 4. Endocytic lipid sorting. Glycolipids (with probably sphingomyelin and cholesterol) aggregate in the plasma membrane and the endosomes, and recycle to the plasma membrane via recycling endosomes and partially via late endosomes and Golgi [34]. Sphingolipids and cholesterol may be present as sizeable domains only when stabilized, e.g. by curvature. However, the lateral localization of the sphingolipids and cholesterol in the endocytic membranes is unknown. Lateral sphingolipid sorting in transcytosis maintains the enrichment of (glyco)sphingolipids in the apical membrane of epithelial cells [43]. The nature of the transport intermediates is not known. Vesicles bud into late endosomes by a process requiring the conical lipid lysobisphosphatidic acid, LBPA [3]. Both LBPA and cholesterol are enriched in the internal membranes. However, whereas LBPA is enriched in lysosomes, cholesterol is depleted [44]. In some cases, these vesicles fuse back with the outer membrane [45]. Plasma membranes and endosomes contain P-type ATPases of the lipid translocator family. Sphingolipids travel from endosomes towards the Golgi and the plasma membrane. This must involve rafts (red lines).
от белка NPC1, который содержит sterol-sensing домен. Подобно своему аналогу в плазматической мембране NPC1L1 [37], он транспортирует холестерол (и возможно sphingolipids [38]) в цитозоль с помощью механизма, который неизвестен, но м. использовать vesiculation. Cholesterol модулирует также везикулярный трафик в и из ранних эндосом посредством annexin II [39,40].
Eukaryotic cells use the physical properties of their
individual membrane lipid classes at specific steps in
vesicle traffic. The local concentration of these lipids is
regulated by an army of enzymes and translocators and
appears to be one parameter in regulating the membrane
flux through the various pathways. In addition, the spontaneous
segregation of lipid mixtures into different
phases appears to be one of the basic mechanisms
by which proteins and lipids are sorted towards their destinations. How the concentrations of lipids in each
organelle, the sizes of organelles and the lipid fluxes
between them fit in with the complex spatial and temporal
network of lipid metabolism is a challenge that can
only be addressed by combining our present molecular
approaches with the integrative power of systems biology.
This field, which may be termed cellular lipidomics, will
greatly benefit from the rapid development of sensitive,
high-throughput and lipid-wide methodology for lipid
quantitation that is to be expected as a consequence of
similar developments in genomics and proteomics over
the last decade.
Update
The occurrence of two GPI-proteins in separate plasma
membrane domains of different lipid composition [47]
and the finding of lipid-anchored proteins in cholesterolindependent
microdomains on the cytosolic surface
(see [48]) illustrate that the reality of the organization
of biomembranes is not explained by the mere notion
of sphingolipid/cholesterol rafts. A specific function of
sphingolipids on cytosolic surfaces is suggested by the
fact that the cytosolic protein FAPP2, which contains a
glycolipid binding domain, plays a role in regulating
membrane flow between the Golgi and the plasma membrane
[49]. Finally, whereas cholesterol is assumed to
move passively across and between membranes, this
transport appears to be mediated by intricate machineries.
Cholesterol transport out of endo-/lysosomes
requires both the soluble cholesterol-binding NPC2 protein
in the lumen and the putative cholesterol transporter
NPC1 in the membrane, which turn out to work in
concert [50]. Lipids and proteins have been well-studied,
but a lot remains to be learnt about how they team up in
cell membranes.
Сайт создан в системе
uCoz