Ядерный транспорт координируется с помощью Ran•GTP, которая высвобождает груз от importin белков и способствует связыванию груза с exportin белками. Роль Ran•GTP в высвобождении груза довольно хорошо изучена. Но как Ran•GTP участвует в экспорте ядерных белков, способствуя связыванию груза? Matsuura и Stewart описали кристаллическую структуру с разрешением 2.0-Å ядерный экспортный комплекс вNature.
Ядерный экспортный комплекс представлен Ran•GTP, Cse1 (дрожжевой exportin) и Kap60. Kap60 является адаптерным белком (дрожжевым importin-α), который соединяется с nuclear localization signal (NLS)-содержащими грузовыми белками и связывает их с Kap95 (дрожжевым importin-β) в цитоплазме. После импорта белка, Kap60 экспортируется из ядра как Cse1 груз.
Отличительным признаком структуры - которая отлична от той, которая обнаружена для ядерных импортных комплексов - является то, что Cse1 окружает Ran•GTP и Kap60. Cse1 взаимодействует с Ran•GTP в двух разных сайтах, эффективно завлекая его в GTP-связанное состояние. Домен связывания Kap95 в Kap60 также способен связываться с NLS-связывающим сайтом Kap60 аутоингибирующим способом, а в ядерном экспортном комплексе этот домен замкнут с Kap60 NLS-связывающим сайтом с помощью Ran•GTP и Cse1. Факт, что это внутримолекулярное взаимодействие Kap60, необходимое для связывания Cse1, гарантирует, что будет экспортироваться только свободный от груза Kap60.
Изучение мутагенеза подтвердило важность взаимодействия Kap95-связывающего-домена со сборкой nuclear-export-complex и экспортом Kap60. Изученипе др. мутантных белков показало, что свободный Cse1 воспринимает иную конформацию, нежели ту, что наблюдается в ядерном экспортном комплексе. Очевидно, что Kap60 связывание искажает Cse1 в высоко-энергетическую, деформированную конформацию, так что ядерный экспортный комплекс загружается скачкообразно (spring-loaded) для разборки, сопровождаемой GTP гидролизом в цитоплазме.