Посещений:
Сортировка

GPI-закрепленные белки

SORTING GPI-ANCHORED PROTEINS
Satyajit Mayo, Howard Riezman
Nature Reviews Molecular Cell Biology 5, No 2, 110 -120 (2004); doi:10.1038/nrm1309




Рис.1.  | GPI-anchored-protein precursor and anchor structure.


Рис.2.  | A model of GPI-anchored-protein sorting.


Рис.3.  | GPI-anchored proteins are internalized into pinosomes by a dynamin-independent mechanism.


Рис.4.  | Endocytosis of GPI-anchored proteins from the cell surface.


Box 1.  | An overview of endocytic and recycling pathways

Links

DATABASES
LocusLink: PIGA
OMIM: Paroxysmal nocturnal haemoglobinuria
Saccharomyces genome database: bet1 | bos1 | Emp24 | ERV29 | Gas1 | sec22 | SEC34 | Uso1 | YOS9 | Ypt1
Swiss-Prot: CD14 | LBP | p115 | uPA | uPAR
The study of glycosylphosphatidylinositol-anchored-protein sorting has led to some surprising new findings and concepts. Evidence is accumulating that, during their delivery to the surface, different types of plasma membrane protein might be sorted from each other early in this pathway, in the endoplasmic reticulum. Furthermore, membrane-lipid composition and microdomains might have a role in the process of protein sorting in both the secretory and endocytic pathways.
  • Glycosylphosphatidylinositol (GPI)-закрепленные белки прикреплены к просветной стороне мембран секреторного и эндоцитотического пути с помощью гликолипидных якорей. Т.к. они не контактируют с цитоплазмой, то механизм их сортировки в secretory/endocytic системе несравним с обычным способом взаимодействия цитозольных сортинг-сигналов с белками, которые воврекаются в процесс образования пузьков.
  • GPI якоря наделяют белки способностью ассоциировать со впециализированными мембранными микродоменами, которые обозначают как липидные плотики. Они м. также нести информацию, которая важна для переноса GPI-закреплённых белков.
  • Покинув endoplasmic reticulum (ER), GPI-закрепленные белки сегрегрируют в пузырьки, которые, которые являются отдельными от тех, которые переносят др. секреторные и плазматической мембрнаы белки. Белки, которые, как ранее было показано, нуждаются в закреплении (tethering) и слиянии ER-производимых пузырьков с компартментом Golgi, как известно, имеют дополнительные функции по сортировке GPI-закрепленных белков.
  • GPI-закрепленные белки обнаруживаются в очень небольших микродоменах плазматической мембраны. Они м.б. интернализрованы с клеточной поверхности с помощью клатрин и dynamin-зависимого pinocytic пути в специализированные эндосомы с помощью процесса, который зависимт от Rho-семейства GTPase.
  • Сортировка GPI-закрепленных белков с помощью эндоцитотического пути испытывает сильное влияние со стороны липидного состава — в частности, количеств холестерола и sphingolipids, которые являются компонентами липидных платформ. Стабилизация ассоциации с доменами липидных плаеформ м.б. критическим фактором в сохранении GPI-прикрепленных белков в эндоцитотическом пути.
  • Распространённая двухступенчатая модель предложена для сортировки GPI-закрепленных белков на secretory/endocytic пути. Сначала GPI-закрепленные белки латерально сегрегируют от др. мембранныхбелков; затем они концентрируются в отпочковывающихся пузырьках.
    • Сайт создан в системе uCoz