Организация актина, который ответственен за формирование слипчивых соединений - которые, в свою очередь, соединяют актиновые цитоскелеты двух соседних клеток - обеспечивается частично Bitesize (Btsz). Сообщая об этой находке в Nature, Pilot et al. описывают нокдаун и партнеров по связыванию Btsz в эмбрионах Drosophila melanogaster.

Используя скрининг микромассивов по генам, которые участвуют в эпителиальном морфогенезе, Pilot et al. первоначально идентифицировали btsz, который кодирует synaptotagmin-подобный белок, как участвующий в интеграции эпителия. После нокдауна btsz, слипчивые соединения всё ещё формируются и критический для организации белок, E-cadherin, всё ещё рекрутируется в соединения. Но эти соединения выглядят фрагментированными под микроскопом, нестабильны и ведут к быстрому коллапсу эпителиальной структуры. Time-lapse анализ Btsz-дефицитных слипчивых соединений показал, что локализация E-cadherin вдоль слипчивых соединений первоначально нормальная - т.е. гомогенная - но затем постепенно становится гетерогенной. Эти находки указывают на то, что Btsz участвует в стабилизации E-cadherin скорее, чем в его локализации.

Дополнительные микроскопические исследования показали, что актиновый цитоскелет дизорганизован в слипчивых соединениях как результат нокдауна btsz. Нокдаун E-cadherin, однако, менее эффективен и оказывает меньшее влияние на актиновый цитоскелет. Это указывает на то, что Btsz воздействует на актиновый цитоскелет посредством E-cadherin-независимо пути, были проверены взаимоотношения между Btsz и actin. Btsz, как было установлено соединяется с Moesin - белком. который также связан с filamentous actin - и ко-локализуется с Moesin и E-cadherin в местах слипчивых соединений у эмбрионов D. melanogaster дикого типа. Но у btsz-knockdown или btsz-мутантных эмбрионов, Moesin локализация в нужных сайтах уменьшена. Более того, избыточная экспрессия мутанта Moesin-orthologue, который лишен актин-связывающего домена Moesin, приводит к дефектам, которые сходны с таковыми у btsz-мутантных эмбрионов.

Находки авт. показывают, что Btsz связывает и локализует Moesin, и тем самым влияет на перестройку актинового цитоскелета, приводя к стабилизации молекул E-cadherin, слипчивых соединений и эпителиальной организации. Эти открытия возбуждают аппетит. В частности, что делают семь ортологов Btsz у млекопитающих, обладают сходной функцией организации актина? И т.к. synaptotagmin-подобные белки также связаны с трафиком пузырьков, то не участвует ли этот процесс в формировании слипчивых соединений?