Большинство бактериальных белков, которые вставляются в или транслоцируются через плазматическую мембрану, являются мишенями для эволюционно законсервированного SecY translocon комплекса. В трех работах проливается свет на то, как цитоплазматическая ATPase SecA перемещает полипептиды через SecY канал.

Одиночная копия комплекса SecY образует канал в виде часового стекла с порой кольцевой конструкции посредине поперечника мембраны. Комплекс состоит из двух половин, которые сцеплены задними частями и образуют боковой ход на передней части, который делает возможным высвобождение трансмембранных доменов в плазматическую мембрану. В закрытом состоянии канал блокируется на внеклеточной стороне кольца поры с помощью короткой спирали, наз. plug доменом. В открытом состоянии, связанная сигнальная последовательность или трансмембранный домен транслоцируемого субстрата в боковом ходе выдавливает затычку, это позволяет свершению транслокации. Движущая сила транслокации полипептида через мембрану зависит от ассоциации транслокона с разными партнерами. Взаимодействие с рибосомами делает возможной транслокацию во время трансляции синтезируемых полипептидов, тогда как пост-трансляционная транслокация полностью синтезированных полипептидов у бактерий нуждается в связывании с SecA.

Zimmer, Rapoport с коллегами описали кристаллическую структуру SecA, которая ассоциирована с SecY комплексами. В таких структурах одиночная копия SecA связана с каждым SecY комплексом и это взаимодействие ведет к существенным конформационным изменениям обоих партнеров. В связанном с SecY состоянии SecA polypeptide crosslinking domain (PPXD) ротирует из своей оригинальной позиции, чтобы осуществить контакт с nucleotide-binding domain 2 (NBD2). Такой интерфейс в точности соответствует отверстию канала в SecY, это привело авт. к предположению, что PPXD и NBD2 формируют манжетку, которая отлавливает и выравнивает субстраты для инсерции в пору. Интересно, что после связывания с SecA, конформационные изменения в SecY ведут к расширению бокового хода, но не завершают смещение домена-затычки. Сходная перестройка наблюдалась Tsukazaki, Nureki с коллегами, которые установили, что anti-SecY Fab фрагменты, которые соединяются с тем же самым сайтом SecA, способствуют экспансии бокового хода, чтобы сформировать гидрофобную расселину (crevasse). Эти наблюдения подчеркивают образование 'pre-open' состояния, при котором транслокационный канал подвергся первоначальной обработке, но не открыт полностью.

Во второй работе Erlandson, Rapoport с коллегами исследовали двуспиральную пальцеобразную структуру, которая выдвигается из SecA в цитоплазматическую воронку канала. Используя подход по поперечному связыванию, они показали, что петля между двумя спиралями пальцеобразной структуры взаимодействует с SecY при входе в пору. Более того, мутация этой области блокировала транслокацию субстрата in vitro. Авт. полагают, что транслоцирующийся полипептид позиционируется непосредственно выше поры путем взаимодействия PPXD и NBD2, и что последующие циклы гидролиза АТФ способны обеспечивать 'вверх и вниз' перемещения пальцевого домена, которые проталкивают полипептиды через канал.

Эти структуры предоставляют ценную информацию о механизмах пост=трансляционных транслокаций посредством SecY канала. Однако структура комплекса SecA-SecY, которая связана с транслоцируемым субстратом, д. быть определена, чтобы понять полностью этот процесс.